"Биология (базовый уровень)", Пасечник В.В., Каменский А.А., Рубцов А.М. и др. /Под ред. Пасечника В.В.
Белки — биополимеры, построенные из аминокислот, которые соединяются в цепи и сворачиваются в определённую пространственную форму. Белки входят в состав клеток, ускоряют реакции, переносят вещества, защищают организм и обеспечивают движение и регуляцию. Их свойства зависят не только от набора аминокислот, но и от порядка их расположения и того, как цепь свёрнута. Поэтому изменение формы белка может нарушить его работу.
Текст подготовлен нейронной сетью по теме параграфа и не заменяет учебник — важные факты и формулировки сверяйте с ним.
Белок — биополимер из аминокислотных остатков, пространственная структура которого определяет его свойства и функции. Биополимер — крупная молекула, построенная из повторяющихся звеньев; у белка такими звеньями служат аминокислоты. Это определение помогает связать строение молекулы с тем, какую работу она выполняет в клетке.
Аминокислота — органическое соединение с аминогруппой, карбоксильной группой и изменяющимся радикалом; она является мономером белка. Мономер — небольшое звено, из которого складывается более крупная молекула. Общие группы позволяют аминокислотам соединяться, а различия радикалов влияют на свойства и сворачивание белковой цепи.
Пептидная связь — связь между аминокислотными остатками, образующаяся при взаимодействии карбоксильной и аминогрупп. При её формировании звенья соединяются в цепь, а отщепляется молекула воды. Понимание этой связи позволяет представить, как из отдельных аминокислот возникает полипептид, и определить число связей в цепи.
Денатурация — нарушение пространственной структуры белка без разрушения первичной структуры под действием неблагоприятных факторов. Иными словами, цепь обычно сохраняет порядок аминокислот, но меняет сворачивание. Это понятие объясняет, почему нагревание или химическое воздействие могут лишить белок его обычных свойств и функции.
Белки различаются составом, количеством и последовательностью аминокислот. Причина разнообразия в том, что для каждого положения в цепи возможен выбор из разных аминокислот, а порядок таких звеньев создаёт множество вариантов. Даже при одинаковой длине цепи разные последовательности означают разные наборы радикалов и разные свойства будущей молекулы.
Пептидные связи соединяют аминокислоты в полипептидную цепь. Когда карбоксильная группа одной аминокислоты взаимодействует с аминогруппой другой, между остатками образуется связь, и звенья выстраиваются друг за другом. Порядок этих звеньев называют первичной структурой: она задаёт исходную последовательность, от которой зависит дальнейшее сворачивание.
Полипептидная цепь сворачивается, формируя вторичную и третичную структуры, а у некоторых белков — ещё и четвертичную. На отдельных участках цепь приобретает спиральную или складчатую форму; затем вся молекула складывается в более сложную конфигурацию. Если функциональный белок состоит из нескольких полипептидных цепей, их объединение образует четвертичную структуру.
Пространственную форму поддерживают взаимодействия между радикалами аминокислот. Одни участки притягиваются, другие отталкиваются, а некоторые взаимодействия помогают скрыть от воды гидрофобные части молекулы; могут образовываться и прочные дисульфидные связи. В результате цепь принимает определённую конфигурацию, подходящую для связывания с другими молекулами или выполнения иной задачи.
При денатурации белок теряет естественную форму, а вместе с ней часто и функцию. Неблагоприятный фактор нарушает взаимодействия, которые поддерживают более высокие уровни организации, поэтому меняется пространственная конфигурация молекулы. Если первичная структура уцелела и условия нормализовались, некоторым белкам удаётся восстановить форму; такое восстановление называют ренатурацией, но оно происходит не всегда.
| Объект сравнения | Что характеризует | Основные особенности | Пример или значение |
|---|---|---|---|
| Первичная структура | Последовательность аминокислотных остатков | Звенья соединены пептидными связями | Задаёт основу дальнейшего сворачивания |
| Вторичная структура | Укладку отдельных участков цепи | Спираль или складчатая форма; помогают водородные связи | Упорядочивает участки полипептида |
| Третичная структура | Объёмную форму одной цепи | Поддерживается взаимодействиями радикалов | Связана со свойствами и функцией белка |
| Четвертичная структура | Объединение нескольких цепей | Есть не у всех белков | Например, гемоглобин состоит из нескольких субъединиц |
| Структурная функция | Построение клеток и тканей | Белки входят в состав структур организма | Коллаген в соединительной ткани |
| Ферментативная функция | Ускорение химических реакций | Фермент связывает подходящий субстрат | Пищеварительные ферменты расщепляют вещества |
| Транспортная функция | Перенос веществ | Белок связывает и перемещает молекулы | Гемоглобин переносит кислород |
| Защитная функция | Защиту организма | Белки могут распознавать чужеродные частицы | Антитела участвуют в иммунной защите |
| Двигательная функция | Движение и сокращение | Белки взаимодействуют, изменяя положение | Актин и миозин работают в мышцах |
| Регуляторная функция | Управление процессами организма | Некоторые белки служат сигнальными молекулами | Инсулин регулирует уровень глюкозы в крови |
Чтобы пользоваться таблицей, сначала найдите нужный уровень организации или функцию, а затем сравните его описание и пример. Уровни показывают, как устроена молекула, а функции — какую работу белки выполняют в организме. Один белок может одновременно иметь несколько значений для клетки.
Задача 1. Полипептид состоит из 8 аминокислотных остатков. Определите число пептидных связей в его линейной цепи.
Ответ: 7 пептидных связей. Проверить результат можно по цепочке: между восемью звеньями располагаются семь промежутков, и каждый соответствует одной связи.
Задача 2. Объясните, почему нагревание или действие кислоты может привести к потере ферментом каталитической активности.
Ответ: фермент может потерять каталитическую активность, потому что изменение его формы нарушает работу активного центра. Если субстрат не связывается с ферментом должным образом, реакция уже не ускоряется как прежде.
Задача 3. Сравните два белка с одинаковым числом аминокислот, но разной последовательностью. Объясните, почему они могут выполнять разные функции.
Ответ: белки с одинаковой длиной, но разной последовательностью способны выполнять разные функции, потому что различаются их сворачивание, пространственная форма и участки взаимодействия. Для проверки рассуждения проследите всю цепочку причин: последовательность — взаимодействия — форма — функция.
Ошибка: считать, что любой белок состоит только из одного вида аминокислот. Такое представление может появиться из-за того, что слово «мономер» воспринимают как название единственного типа звеньев; на деле белковые цепи включают разные аминокислоты в определённом порядке. Проверьте себя вопросом: может ли изменение состава или порядка звеньев повлиять на свойства белка? Если да, аминокислоты нельзя считать одинаковыми.
Ошибка: отождествлять первичную структуру с пространственной формой. Их путают, потому что обе описывают строение одной молекулы, но первичная структура — только последовательность остатков, а сворачивание создаёт более высокие уровни. Самопроверка: если речь идёт о порядке звеньев, это первичная структура; если об укладке цепи в пространстве — вторичная или третичная.
Ошибка: утверждать, что любая денатурация разрушает первичную структуру. Часто путают изменение формы белка с разрывом пептидных связей, хотя при обычной денатурации прежде всего нарушаются взаимодействия, поддерживающие сворачивание. Проверка: уточните, говорится ли о разрыве цепи или о потере её естественной конфигурации.
Ошибка: считать, что функция определяется только химическим составом белка. Это кажется логичным, если учитывать лишь наличие аминокислот, но форма молекулы влияет на то, с чем и как она взаимодействует. Проверьте себя, спросив, сохранит ли фермент активность, если изменится форма активного центра: обычно нет, даже если последовательность осталась прежней.
Для понимания строения белков нужно знать строение аминокислот, свойства органических веществ, а также смысл реакций конденсации и гидролиза. Эти знания помогают объяснить образование пептидной связи и соединение звеньев в цепь. Позже тема пригодится при изучении ферментов, обмена веществ, генетического кода и синтеза белка, поскольку последовательность аминокислот связана с наследственной информацией. Функции белков помогают понять работу мембран, мышц, иммунной системы и гормональной регуляции.
Чем белок отличается от полипептида?
Полипептид — это цепь аминокислот, соединённых пептидными связями. Белком обычно называют одну или несколько таких цепей, которые приобрели определённую пространственную форму и выполняют функцию. Поэтому не всякая полипептидная цепь уже является функциональным белком.
Почему последовательность аминокислот влияет на функцию белка?
У аминокислот различаются радикалы, поэтому их порядок определяет, какие участки цепи будут притягиваться, отталкиваться или образовывать связи. Это влияет на сворачивание и форму белка. Если форма меняется, белок может иначе взаимодействовать с другими молекулами и утратить прежнюю функцию.
Какие связи и взаимодействия удерживают пространственную структуру белка?
Цепь в спиральной или складчатой форме помогают удерживать водородные связи. Третичную структуру поддерживают взаимодействия между радикалами: водородные, ионные, гидрофобные, а также прочные дисульфидные связи. В четвертичной структуре взаимодействуют несколько белковых цепей.
Всегда ли денатурация белка необратима?
Нет. Если первичная структура сохранена и условия снова становятся подходящими, некоторые белки могут восстановить исходную форму; это называют ренатурацией. Однако сильное или длительное воздействие часто приводит к необратимому изменению белка.
Почему ферменты относят к белкам и что происходит с ними при нагревании?
Большинство ферментов — белки, которые ускоряют химические реакции благодаря особой форме активного центра. При нагревании структура фермента может измениться, а активный центр — потерять подходящую форму. Тогда субстрат связывается хуже или не связывается вовсе, и каталитическая активность снижается.
§11. Строение и функции белков