На Горох
Биология, 10 класс

§11. Строение и функции белков

"Биология (базовый уровень)", Пасечник В.В., Каменский А.А., Рубцов А.М. и др. /Под ред. Пасечника В.В.

Объяснение темы В оглавлении: §11. Строение и функции белков

Кратко о теме

Белки — биополимеры, построенные из аминокислот, которые соединяются в цепи и сворачиваются в определённую пространственную форму. Белки входят в состав клеток, ускоряют реакции, переносят вещества, защищают организм и обеспечивают движение и регуляцию. Их свойства зависят не только от набора аминокислот, но и от порядка их расположения и того, как цепь свёрнута. Поэтому изменение формы белка может нарушить его работу.

Объяснение темы

Текст подготовлен нейронной сетью по теме параграфа и не заменяет учебник — важные факты и формулировки сверяйте с ним.

Определения и обозначения

Белок — биополимер из аминокислотных остатков, пространственная структура которого определяет его свойства и функции. Биополимер — крупная молекула, построенная из повторяющихся звеньев; у белка такими звеньями служат аминокислоты. Это определение помогает связать строение молекулы с тем, какую работу она выполняет в клетке.

Аминокислота — органическое соединение с аминогруппой, карбоксильной группой и изменяющимся радикалом; она является мономером белка. Мономер — небольшое звено, из которого складывается более крупная молекула. Общие группы позволяют аминокислотам соединяться, а различия радикалов влияют на свойства и сворачивание белковой цепи.

Пептидная связь — связь между аминокислотными остатками, образующаяся при взаимодействии карбоксильной и аминогрупп. При её формировании звенья соединяются в цепь, а отщепляется молекула воды. Понимание этой связи позволяет представить, как из отдельных аминокислот возникает полипептид, и определить число связей в цепи.

Денатурация — нарушение пространственной структуры белка без разрушения первичной структуры под действием неблагоприятных факторов. Иными словами, цепь обычно сохраняет порядок аминокислот, но меняет сворачивание. Это понятие объясняет, почему нагревание или химическое воздействие могут лишить белок его обычных свойств и функции.

Как это устроено

Белки различаются составом, количеством и последовательностью аминокислот. Причина разнообразия в том, что для каждого положения в цепи возможен выбор из разных аминокислот, а порядок таких звеньев создаёт множество вариантов. Даже при одинаковой длине цепи разные последовательности означают разные наборы радикалов и разные свойства будущей молекулы.

Пептидные связи соединяют аминокислоты в полипептидную цепь. Когда карбоксильная группа одной аминокислоты взаимодействует с аминогруппой другой, между остатками образуется связь, и звенья выстраиваются друг за другом. Порядок этих звеньев называют первичной структурой: она задаёт исходную последовательность, от которой зависит дальнейшее сворачивание.

Полипептидная цепь сворачивается, формируя вторичную и третичную структуры, а у некоторых белков — ещё и четвертичную. На отдельных участках цепь приобретает спиральную или складчатую форму; затем вся молекула складывается в более сложную конфигурацию. Если функциональный белок состоит из нескольких полипептидных цепей, их объединение образует четвертичную структуру.

Пространственную форму поддерживают взаимодействия между радикалами аминокислот. Одни участки притягиваются, другие отталкиваются, а некоторые взаимодействия помогают скрыть от воды гидрофобные части молекулы; могут образовываться и прочные дисульфидные связи. В результате цепь принимает определённую конфигурацию, подходящую для связывания с другими молекулами или выполнения иной задачи.

При денатурации белок теряет естественную форму, а вместе с ней часто и функцию. Неблагоприятный фактор нарушает взаимодействия, которые поддерживают более высокие уровни организации, поэтому меняется пространственная конфигурация молекулы. Если первичная структура уцелела и условия нормализовались, некоторым белкам удаётся восстановить форму; такое восстановление называют ренатурацией, но оно происходит не всегда.

Уровни организации и функции белков

Объект сравненияЧто характеризуетОсновные особенностиПример или значение
Первичная структураПоследовательность аминокислотных остатковЗвенья соединены пептидными связямиЗадаёт основу дальнейшего сворачивания
Вторичная структураУкладку отдельных участков цепиСпираль или складчатая форма; помогают водородные связиУпорядочивает участки полипептида
Третичная структураОбъёмную форму одной цепиПоддерживается взаимодействиями радикаловСвязана со свойствами и функцией белка
Четвертичная структураОбъединение нескольких цепейЕсть не у всех белковНапример, гемоглобин состоит из нескольких субъединиц
Структурная функцияПостроение клеток и тканейБелки входят в состав структур организмаКоллаген в соединительной ткани
Ферментативная функцияУскорение химических реакцийФермент связывает подходящий субстратПищеварительные ферменты расщепляют вещества
Транспортная функцияПеренос веществБелок связывает и перемещает молекулыГемоглобин переносит кислород
Защитная функцияЗащиту организмаБелки могут распознавать чужеродные частицыАнтитела участвуют в иммунной защите
Двигательная функцияДвижение и сокращениеБелки взаимодействуют, изменяя положениеАктин и миозин работают в мышцах
Регуляторная функцияУправление процессами организмаНекоторые белки служат сигнальными молекуламиИнсулин регулирует уровень глюкозы в крови

Чтобы пользоваться таблицей, сначала найдите нужный уровень организации или функцию, а затем сравните его описание и пример. Уровни показывают, как устроена молекула, а функции — какую работу белки выполняют в организме. Один белок может одновременно иметь несколько значений для клетки.

Разбор задач

Задача 1. Полипептид состоит из 8 аминокислотных остатков. Определите число пептидных связей в его линейной цепи.

  1. Вспомним, что в линейной цепи каждый соседний остаток соединён пептидной связью.
  2. Чтобы соединить первый остаток со вторым, нужна одна связь; для каждого следующего добавленного остатка требуется ещё одна.
  3. Значит, число связей на одну меньше числа остатков: 8 − 1 = 7.

Ответ: 7 пептидных связей. Проверить результат можно по цепочке: между восемью звеньями располагаются семь промежутков, и каждый соответствует одной связи.

Задача 2. Объясните, почему нагревание или действие кислоты может привести к потере ферментом каталитической активности.

  1. Фермент ускоряет реакцию благодаря своей пространственной форме; участок связывания субстрата называют активным центром.
  2. Нагревание или кислота способны нарушить взаимодействия, которые поддерживают сворачивание белковой молекулы.
  3. Из-за изменения формы активного центра субстрат хуже связывается с ферментом или совсем не подходит к нему. Это проявление денатурации, при которой нарушается пространственная организация белка.

Ответ: фермент может потерять каталитическую активность, потому что изменение его формы нарушает работу активного центра. Если субстрат не связывается с ферментом должным образом, реакция уже не ускоряется как прежде.

Задача 3. Сравните два белка с одинаковым числом аминокислот, но разной последовательностью. Объясните, почему они могут выполнять разные функции.

  1. Одинаковое число аминокислот означает одинаковую длину цепей, но не одинаковое строение: остатки могут располагаться в разном порядке.
  2. При другой последовательности меняется расположение радикалов. Поэтому иначе формируются взаимодействия, от которых зависит сворачивание полипептида.
  3. В результате белки могут получить разные пространственные формы и по-разному связываться с другими молекулами.

Ответ: белки с одинаковой длиной, но разной последовательностью способны выполнять разные функции, потому что различаются их сворачивание, пространственная форма и участки взаимодействия. Для проверки рассуждения проследите всю цепочку причин: последовательность — взаимодействия — форма — функция.

Типичные ошибки

Ошибка: считать, что любой белок состоит только из одного вида аминокислот. Такое представление может появиться из-за того, что слово «мономер» воспринимают как название единственного типа звеньев; на деле белковые цепи включают разные аминокислоты в определённом порядке. Проверьте себя вопросом: может ли изменение состава или порядка звеньев повлиять на свойства белка? Если да, аминокислоты нельзя считать одинаковыми.

Ошибка: отождествлять первичную структуру с пространственной формой. Их путают, потому что обе описывают строение одной молекулы, но первичная структура — только последовательность остатков, а сворачивание создаёт более высокие уровни. Самопроверка: если речь идёт о порядке звеньев, это первичная структура; если об укладке цепи в пространстве — вторичная или третичная.

Ошибка: утверждать, что любая денатурация разрушает первичную структуру. Часто путают изменение формы белка с разрывом пептидных связей, хотя при обычной денатурации прежде всего нарушаются взаимодействия, поддерживающие сворачивание. Проверка: уточните, говорится ли о разрыве цепи или о потере её естественной конфигурации.

Ошибка: считать, что функция определяется только химическим составом белка. Это кажется логичным, если учитывать лишь наличие аминокислот, но форма молекулы влияет на то, с чем и как она взаимодействует. Проверьте себя, спросив, сохранит ли фермент активность, если изменится форма активного центра: обычно нет, даже если последовательность осталась прежней.

Связь с другими темами

Для понимания строения белков нужно знать строение аминокислот, свойства органических веществ, а также смысл реакций конденсации и гидролиза. Эти знания помогают объяснить образование пептидной связи и соединение звеньев в цепь. Позже тема пригодится при изучении ферментов, обмена веществ, генетического кода и синтеза белка, поскольку последовательность аминокислот связана с наследственной информацией. Функции белков помогают понять работу мембран, мышц, иммунной системы и гормональной регуляции.

Что запомнить

  • Белки — биополимеры, мономерами которых являются аминокислоты.
  • Аминокислоты соединяются пептидными связями.
  • Первичная структура задаётся последовательностью аминокислотных остатков.
  • Белок имеет несколько уровней организации: первичную, вторичную, третичную и иногда четвертичную.
  • Пространственная структура определяет функцию белка.
  • Денатурация нарушает пространственную организацию белка и может привести к потере его активности.
  • Белки выполняют структурную, ферментативную, транспортную, защитную, двигательную и регуляторную функции.

Частые вопросы по теме

Чем белок отличается от полипептида?

Полипептид — это цепь аминокислот, соединённых пептидными связями. Белком обычно называют одну или несколько таких цепей, которые приобрели определённую пространственную форму и выполняют функцию. Поэтому не всякая полипептидная цепь уже является функциональным белком.

Почему последовательность аминокислот влияет на функцию белка?

У аминокислот различаются радикалы, поэтому их порядок определяет, какие участки цепи будут притягиваться, отталкиваться или образовывать связи. Это влияет на сворачивание и форму белка. Если форма меняется, белок может иначе взаимодействовать с другими молекулами и утратить прежнюю функцию.

Какие связи и взаимодействия удерживают пространственную структуру белка?

Цепь в спиральной или складчатой форме помогают удерживать водородные связи. Третичную структуру поддерживают взаимодействия между радикалами: водородные, ионные, гидрофобные, а также прочные дисульфидные связи. В четвертичной структуре взаимодействуют несколько белковых цепей.

Всегда ли денатурация белка необратима?

Нет. Если первичная структура сохранена и условия снова становятся подходящими, некоторые белки могут восстановить исходную форму; это называют ренатурацией. Однако сильное или длительное воздействие часто приводит к необратимому изменению белка.

Почему ферменты относят к белкам и что происходит с ними при нагревании?

Большинство ферментов — белки, которые ускоряют химические реакции благодаря особой форме активного центра. При нагревании структура фермента может измениться, а активный центр — потерять подходящую форму. Тогда субстрат связывается хуже или не связывается вовсе, и каталитическая активность снижается.

Спросить по теме параграфа

§11. Строение и функции белков

Эта же тема в других учебниках

Учебник

Оглавление →
Предмет
Биология
Класс
10 класс
Учебник
"Биология (базовый уровень)", Пасечник В.В., Каменский А.А., Рубцов А.М. и др. /Под ред. Пасечника В.В.