На Горох
Биология, 10 класс

§ 3. Биополимеры. Белки

"Биология (углублённый уровень)", Высоцкая Л.В., Дымшиц Г.М., Рувинский А.О. и др./ Под ред. Шумного В.К., Дымшица Г.М.

Объяснение темы В оглавлении: § 3. Биополимеры. Белки

Кратко о теме

Белки — биополимеры, то есть крупные природные молекулы, собранные из повторяющихся звеньев. Их мономерами служат аминокислоты, соединённые пептидными связями. Разные состав и порядок аминокислот задают разные свойства цепей, а их пространственная форма помогает белкам выполнять свои функции в клетке. Поэтому строение белка важно рассматривать на нескольких уровнях: от последовательности звеньев до объединения нескольких цепей.

Объяснение темы

Текст подготовлен нейронной сетью по теме параграфа и не заменяет учебник — важные факты и формулировки сверяйте с ним.

Определения и обозначения

Биополимер — природная молекула, состоящая из повторяющихся структурных звеньев. Такое определение помогает отличить длинную цепь от небольшой молекулы: цепь образована многими связанными частями. К биополимерам относятся белки. Благодаря полимерному строению они могут быть крупными и иметь сложную форму.

Белок — биополимер, мономерами которого служат аминокислоты. Мономер — отдельное звено, из которого строится более крупная молекула. Белковые молекулы разнообразны: они различаются числом, составом и порядком аминокислот. Это разнообразие важно, потому что помогает белкам приобретать разные свойства и выполнять разные функции.

Аминокислота — органическое соединение, в котором есть аминогруппа, карбоксильная группа и боковая часть. Общие группы позволяют аминокислотам соединяться в цепи, а боковая часть, или радикал, задаёт особенности конкретного звена. Она может отличаться строением и свойствами. Поэтому одинаковые основные группы не делают все аминокислоты одинаковыми.

Пептидная связь — химическая связь, соединяющая аминокислоты в цепь. Она возникает между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой. Это соединение превращает отдельные звенья в полипептидную цепь. Понимание того, какие группы участвуют в связи, помогает правильно описывать сборку белка.

Как это устроено

Боковые части аминокислот неодинаковы, поэтому звенья могут по-разному взаимодействовать друг с другом и с окружающей средой. Кроме того, аминокислоты можно располагать в цепи в разном порядке. При изменении состава или последовательности меняются свойства участков цепи, а значит, появляется возможность построить множество разных белковых молекул. Поэтому белки не являются цепями с одинаковыми звеньями в одном и том же порядке.

Полипептидная цепь образуется, когда карбоксильная группа одной аминокислоты соединяется с аминогруппой другой и между ними возникает пептидная связь. Связи повторяются по всей длине цепи, соединяя звенья друг за другом. Так химическая связь удерживает основную последовательность аминокислот. Именно эта последовательность служит исходной основой для дальнейшей организации молекулы.

Строение белка описывают на нескольких уровнях, потому что одной последовательности недостаточно, чтобы показать всю форму молекулы. Первичная структура — порядок аминокислот; вторичная — укладка отдельных участков цепи; третичная — пространственная форма всей цепи. Если несколько полипептидных цепей объединяются в одну функциональную молекулу, говорят о четвертичной структуре. Каждый следующий уровень возникает на основе предыдущего и отражает более сложную организацию.

Пространственная форма белка связана с его функцией: именно расположение частей молекулы определяет, как она взаимодействует с другими веществами. Если условия среды меняются, например повышается температура, связи и взаимодействия, поддерживающие укладку, могут нарушиться. Тогда меняется форма белка, и его свойства или способность выполнять функцию могут исчезнуть. Поэтому сохранение подходящих условий важно для работы многих белковых молекул.

Денатурация — нарушение пространственной организации белка под действием температуры и других факторов, например изменения кислотности среды. При этом белок теряет характерные свойства, но это не означает, что обязательно разрушается его первичная структура: пептидные связи обычно сохраняются. Если изменения затронули только пространственную укладку и условия снова стали подходящими, часть белков может восстановить форму. Однако обратимость зависит от глубины изменений и особенностей самого белка.

Уровни организации белка

УровеньЧто описываетЧто поддерживает или образуетКак изменение влияет на белок
Первичная структураПоследовательность аминокислот в цепиПептидные связи между звеньямиЗамена или перестановка звеньев может изменить дальнейшую укладку и свойства
Вторичная структураУкладку отдельных участков полипептидной цепиВзаимодействия между участками цепи, в том числе водородные связиНарушение укладки может изменить форму и устойчивость участков молекулы
Третичная структураПространственную форму одной полипептидной цепиВзаимодействия между боковыми частями аминокислот и другими участками цепиИзменение формы может нарушить свойства и функцию белка
Четвертичная структураОбъединение нескольких полипептидных цепейВзаимодействия между отдельными цепямиРазобщение цепей может нарушить работу белковой молекулы

Читайте таблицу от первичной структуры к четвертичной: каждый уровень показывает более сложную организацию белка. В последнем столбце проследите, как нарушение одного уровня может повлиять на свойства молекулы. Четвертичная структура есть не у всех белков.

Разбор задач

Даны аминокислоты глицин и аланин. Нужно указать, какие группы участвуют в образовании связи между ними и как она называется. Сначала найдите у одной аминокислоты карбоксильную группу, а у другой — аминогруппу. Тип связи определяют по группам, которые соединяются, а не по названиям боковых частей.

  1. У глицина и аланина есть общие для аминокислот аминогруппа и карбоксильная группа.
  2. Для образования связи рассматривают карбоксильную группу одной аминокислоты и аминогруппу другой.
  3. Связь между этими группами при соединении звеньев называется пептидной.

Ответ: карбоксильная группа одной аминокислоты соединяется с аминогруппой другой; образуется пептидная связь. Такой разбор подходит и для других пар аминокислот. Боковые части глицина и аланина не определяют название связи.

В цепи аминокислот одно звено заменили другим. Требуется определить, какой уровень структуры изменился непосредственно и почему изменение может повлиять на свойства белка. Сначала нужно отличить порядок звеньев от пространственной укладки. Затем проследить возможное влияние этой замены на остальные уровни организации и функцию молекулы.

  1. Первичная структура — это последовательность аминокислот, поэтому замена звена непосредственно меняет именно её.
  2. Новое звено может иметь другую боковую часть, которая иначе взаимодействует с соседними участками и окружающей средой.
  3. Из-за этого укладка цепи может измениться, а вместе с ней — пространственная форма белка.
  4. Если форма влияет на взаимодействие белка с другими молекулами, его свойства или функция тоже могут измениться.

Ответ: непосредственно меняется первичная структура. Возможное влияние на форму и функцию объясняется тем, что последовательность задаёт особенности дальнейшей укладки. При этом не всякая замена обязательно приводит к заметному изменению функции: результат зависит от того, какое звено и в каком участке заменено.

Белок нагрели, после чего он утратил характерные свойства. Нужно объяснить, что могло произойти со структурой и почему это не обязательно означает разрыв всех пептидных связей. Утрата свойств указывает на изменение белка, но сама по себе не сообщает, какие именно связи разрушились. Поэтому следует различить пространственную организацию и первичную структуру.

  1. Нагревание могло нарушить взаимодействия, которые поддерживают укладку цепи и её пространственную форму.
  2. Такое нарушение называют денатурацией; изменённый белок может утратить способность выполнять свою функцию.
  3. Пептидные связи образуют последовательность аминокислот, и при обычной денатурации они не обязательно разрушаются.
  4. Значит, белок может потерять пространственную форму и свойства, сохранив первичную структуру.

Ответ: вероятно, произошла денатурация — нарушение пространственной организации белка. Это не обязательно означает разрыв пептидных связей, потому что они могут сохраняться при изменении укладки цепи. Восстановится ли исходное состояние после охлаждения, зависит от белка и степени повреждения.

Типичные ошибки

Ошибка — считать, что все белки состоят из одинаковых аминокислот, расположенных в одинаковом порядке. Так могут думать, потому что белки имеют общий принцип строения: цепь из аминокислот. Но конкретные состав и последовательность звеньев различаются, что помогает создавать разные молекулы. Проверьте себя: первичная структура какого белка описывается именно его последовательностью?

Ошибка — называть первичной структурой пространственную форму белка. Путаница возникает потому, что оба понятия относятся к строению одной молекулы. Первичная структура — только порядок аминокислот, а пространственные уровни описывают укладку цепи и объединение цепей. Для самопроверки спросите: можно ли перечислить первичную структуру, не описывая форму белка в пространстве?

Ошибка — утверждать, что при любой денатурации обязательно разрушаются пептидные связи. Её допускают, смешивая потерю формы белка с распадом цепи на отдельные аминокислоты. Обычно денатурация нарушает пространственную организацию, тогда как пептидные связи могут сохраниться. Проверка простая: если последовательность звеньев не разрушена, первичная структура может остаться прежней.

Ошибка — считать, что белок может выполнять любую функцию независимо от формы. Это представление игнорирует то, что взаимодействие с другими веществами зависит от расположения частей молекулы. Изменённая форма способна помешать такому взаимодействию и нарушить работу белка. Проверьте себя: если пространственная форма изменилась, можно ли без дополнительных оснований считать, что функция обязательно сохранится?

Связь с другими темами

Для понимания белков пригодятся знания о строении органических молекул, функциональных группах и химических связях: они помогают разобраться, как соединяются аминокислоты. Далее эти представления нужны при изучении ферментов, клеточных мембран и других компонентов клетки. Связь между строением и функцией белка также помогает понять, как изменения наследственной информации могут привести к замене аминокислот и повлиять на свойства молекулы.

Что запомнить

  • Белки — биополимеры, построенные из аминокислот.
  • Аминокислоты соединяются в цепь пептидными связями.
  • Последовательность аминокислот образует первичную структуру белка.
  • Пространственная форма белка связана с его свойствами и функцией.
  • Денатурация нарушает пространственную организацию белка.
  • Разрушение пространственной структуры не всегда означает разрыв пептидных связей.

Частые вопросы по теме

Из каких звеньев состоят белки?

Белки состоят из аминокислот — их мономеров. Различия в составе и порядке этих звеньев позволяют образовывать множество разных белков.

Как аминокислоты соединяются друг с другом?

Карбоксильная группа одной аминокислоты соединяется с аминогруппой другой. Между ними образуется пептидная связь, и звенья складываются в цепь.

Чем первичная структура белка отличается от третичной?

Первичная структура — это порядок аминокислот в цепи. Третичная структура описывает её пространственную укладку, возникающую благодаря взаимодействиям между частями молекулы.

Что происходит с белком при денатурации?

При денатурации нарушается пространственная организация белка, поэтому он может утратить характерные свойства. Пептидные связи обычно сохраняются, то есть последовательность аминокислот не обязательно разрушается.

Почему изменение строения белка может повлиять на его функцию?

Функция белка связана с его пространственной формой: она определяет, с какими молекулами он может взаимодействовать. Изменение последовательности аминокислот способно повлиять на укладку цепи и тем самым изменить свойства белка.

Спросить по теме параграфа

§ 3. Биополимеры. Белки

Учебник

Оглавление →
Предмет
Биология
Класс
10 класс
Учебник
"Биология (углублённый уровень)", Высоцкая Л.В., Дымшиц Г.М., Рувинский А.О. и др./ Под ред. Шумного В.К., Дымшица Г.М.