§ 19. Ферменты

Определения и обозначения

Фермент — биологический катализатор, то есть вещество, ускоряющее реакции в живых организмах; большинство ферментов имеет белковую природу. Белковая молекула обладает определённым строением, от которого зависит её работа. Ферменты нужны, чтобы реакции обмена веществ могли идти достаточно быстро при условиях, характерных для клеток и организма.

Субстрат — вещество, превращение которого ускоряет определённый фермент. В ходе реакции субстрат становится продуктом или несколькими продуктами. Понятие помогает указать, на какое именно вещество действует фермент, и не путать его с веществами, которые в данной реакции не участвуют.

Активный центр — участок фермента, который связывает субстрат и обеспечивает его каталитическое превращение. Его форма и химические свойства подходят определённому субстрату. Именно здесь фермент взаимодействует с веществом, поэтому активный центр необходим для распознавания субстрата и протекания реакции.

Ферментативный катализ — ускорение химической реакции ферментом без его расходования в реакции. Фермент участвует во взаимодействии с субстратом, но после образования продуктов может действовать снова. Это понятие описывает и результат работы фермента, и его отличие от реагента, который расходуется при превращении веществ.

Как это устроено

Фермент ускоряет реакцию, потому что сначала связывает субстрат, а затем облегчает его превращение в продукты. В ходе взаимодействия молекулы субстрата оказываются в подходящем положении, и необходимые изменения в них происходят легче. После реакции продукты отделяются, а фермент остаётся доступным для нового цикла. Поэтому ускорение связано с взаимодействием в активном центре, а не с расходованием фермента.

Действие фермента избирательно: активный центр подходит не любому веществу, а определённому субстрату или близким к нему веществам. Подобно детали, подходящей к своему месту, субстрат связывается с активным центром благодаря соответствию их строения и свойств. Если вещество не подходит, устойчивое связывание не происходит и фермент не ускоряет его превращение. Так объясняется, почему один фермент не может ускорять любые реакции.

Активность фермента зависит от температуры, поскольку при её изменении меняется скорость движения частиц и частота их взаимодействий. При умеренном нагревании реакция может идти быстрее, но только до подходящего для данного фермента значения. Кислотность среды тоже влияет на взаимодействие субстрата с активным центром и на строение белка. Поэтому наибольшая активность наблюдается при определённых для каждого фермента температуре и кислотности, а не при любых условиях.

Сильное нагревание может нарушить пространственное строение белковой молекулы; такое изменение называют денатурацией. Если меняется форма активного центра, он хуже связывает субстрат или перестаёт его связывать, и каталитическая активность падает. Неподходящая кислотность также способна изменить взаимодействия внутри белка и повлиять на его форму. В результате фермент может временно работать слабее, а при серьёзном разрушении структуры — утратить активность надолго или необратимо.

Неорганические катализаторы, как и ферменты, ускоряют реакции и не расходуются в процессе. Общее для них — изменение скорости превращения веществ без превращения самого катализатора в продукт реакции. Ферменты отличаются высокой избирательностью и чувствительностью к температуре и кислотности, потому что их действие связано со строением белковой молекулы. Для неорганического катализатора такие условия обычно не определяют работу столь тонко.

Особенности действия ферментов

Используйте таблицу, чтобы проследить путь от условия или свойства фермента к результату реакции. Например, при разборе опыта сначала выясните, подходит ли субстрат, затем проверьте температуру и кислотность. Если условия нарушены, оцените, снизилась ли активность временно или могла измениться структура белка.

Разбор задач

1. Как определить субстрат?

Условие. Даны три вещества и фермент, действующий только на одно из них. Нужно определить субстрат и объяснить, почему остальные вещества не превращаются.

1. Уточним, что субстрат — это вещество, превращение которого ускоряет данный фермент.
2. Сопоставим каждое из трёх веществ с активным центром. Субстратом будет то, строение и свойства которого подходят для связывания.
3. Остальные вещества не подходят к активному центру, поэтому фермент не связывает их нужным образом и не ускоряет их превращение.

Ответ. Субстрат — единственное вещество, соответствующее активному центру фермента. Два других вещества не превращаются этим ферментом из-за его специфичности.

2. Почему сильное нагревание снижает активность?

Условие. Активность одного и того же фермента растёт при умеренном нагревании, но резко снижается при сильном. Нужно объяснить оба результата.

1. При умеренном повышении температуры частицы движутся быстрее и чаще взаимодействуют, поэтому скорость реакции может увеличиться.
2. Этот эффект наблюдается лишь пока сохраняется строение фермента и активный центр способен связывать субстрат.
3. Сильное нагревание может нарушить пространственное строение белка. Форма активного центра меняется, субстрат связывается хуже, и скорость реакции падает.

Ответ. Умеренное нагревание ускоряет взаимодействия, но сильный нагрев повреждает структуру фермента и снижает его каталитическую активность.

3. Сравнение двух проб

Условие. В первой пробе поддерживаются подходящие температура и кислотность, а во второй среда сильно нагрета и имеет неподходящую кислотность. Нужно предсказать различие в работе фермента.

1. В первой пробе условия подходят ферменту: его белковая структура сохраняется, а активный центр может связывать субстрат.
2. Во второй пробе сразу действуют два неблагоприятных фактора. Сильное нагревание и неподходящая кислотность могут изменить свойства белка и форму активного центра.
3. Сравним не только скорость реакции, но и состояние фермента. В первой пробе он эффективно ускоряет превращение, а во второй активность резко снижена; повреждение структуры может оказаться необратимым.

Ответ. В первой пробе реакция идёт эффективнее. Во второй фермент работает слабее или теряет активность из-за неподходящих условий и возможного нарушения структуры.

Типичные ошибки

Ошибка: считать фермент реагентом, который расходуется. Так думают, потому что фермент участвует во взаимодействии с субстратом. Проверьте себя: после реакции фермент не становится продуктом и может снова связать субстрат.

Ошибка: полагать, что один фермент ускоряет любые реакции. Это возникает, если забыть о соответствии субстрата активному центру. Спросите себя, может ли данное вещество связаться с центром; если нет, ожидать ускорения его превращения этим ферментом нельзя.

Ошибка: считать, что повышение температуры всегда усиливает действие фермента. Умеренное нагревание действительно может увеличить скорость реакции, поэтому легко принять это за универсальное правило. Проверьте, не является ли нагревание сильным: перегрев способен нарушить белковую структуру и снизить активность.

Ошибка: путать временное изменение активности с необратимой потерей из-за разрушения структуры. Условия среды могут временно мешать работе, но сильное воздействие способно изменить сам белок. Для проверки разделите две причины: изменилась ли только среда или повреждён активный центр; во втором случае возвращение прежних условий может не восстановить активность.

Связь с другими темами

Для понимания ферментов нужны знания о строении белков: именно пространственное строение определяет форму активного центра и его соответствие субстрату. Также важно представлять, что катализатор ускоряет реакцию и сам не расходуется. Эти понятия помогают объяснить, почему фермент связывает одни вещества, но не действует на другие.

Ферменты участвуют в обмене веществ — совокупности реакций, обеспечивающих работу организма. Их действие объясняет, как пища расщепляется при пищеварении и как в клетках идут биохимические процессы. Связь строения белка с условиями среды помогает понять, почему работа этих процессов зависит от состояния организма и окружающих условий.

Что запомнить

• Ферменты — биологические катализаторы, большинство из которых является белками.
• Фермент ускоряет превращение субстрата и сам не расходуется.
• Действие фермента обычно специфично для определённого субстрата.
• Связывание субстрата происходит в активном центре фермента.
• Активность фермента зависит от температуры и кислотности среды.
• Сильное нагревание или неподходящие условия могут нарушить структуру фермента и лишить его активности.