"Химия (углублённый уровень)", Еремин В.В., Кузьменко Н.Е., Дроздов А.А. и др./ Под ред. Лунина В.В.
Аминокислоты — соединения, в одной молекуле которых есть аминогруппа и карбоксильная группа. Благодаря этому они проявляют свойства и оснований, и кислот, а в твёрдом состоянии обычно существуют как цвиттер-ионы. Положение аминогруппы определяет тип аминокислоты, а взаимодействие аминогруппы с карбоксильной группой позволяет соединять молекулы в пептиды. Пептидные цепи лежат в основе строения белков.
Текст подготовлен нейронной сетью по теме параграфа и не заменяет учебник — важные факты и формулировки сверяйте с ним.
Аминокислоты — органические соединения, содержащие одновременно аминогруппу –NH₂ и карбоксильную группу –COOH. Общая структурная формула: H₂N–R–COOH, где R обозначает углеводородный остаток или атом водорода. Это обозначение показывает, что в одной молекуле совмещены группы, характерные для аминов и карбоновых кислот. По ним можно предсказать, какие реакции будут свойственны веществу.
α-Аминокислоты — аминокислоты, у которых аминогруппа связана с атомом углерода, соседним с карбоксильной группой. Их общая формула — H₂N–CH(R)–COOH: аминогруппа находится у α-атома углерода, а R — заместитель при нём. Такое обозначение помогает отличать α-аминокислоты от соединений, в которых аминогруппа расположена дальше от –COOH. Именно α-аминокислотные остатки соединяются в белковых цепях.
Цвиттер-ион — внутренняя соль аминокислоты, в которой аминогруппа протонирована и записывается как –NH₃⁺, а карбоксильная группа отдала протон и записывается как –COO⁻. Например, формулу H₂N–CH₂–COOH можно представить как ⁺H₃N–CH₂–COO⁻. Суммарный заряд такой частицы равен нулю, хотя внутри неё есть участки с разными зарядами. Эта запись особенно полезна для описания аминокислот в кристаллах.
Пептидная связь — связь –CO–NH– между остатками аминокислот, которая возникает при отщеплении воды от карбоксильной и аминогрупп. В ходе реакции кислородсодержащая часть карбоксильной группы и водород аминогруппы участвуют в образовании молекулы воды. Оставшиеся атомы образуют фрагмент –CO–NH–. По этой связи можно распознать пептид и понять, как аминокислоты объединяются в цепи.
Название α-, β- и других аминокислот показывает положение аминогруппы относительно карбоксильной группы. Сначала находят углерод карбоксильной группы –COOH, затем мысленно отсчитывают углеродные атомы цепи: соседний с ним называют α-углеродом, следующий — β-углеродом. Если –NH₂ находится у α-углерода, это α-аминокислота; если у β-углерода — β-аминокислота. Такое обозначение указывает не на состав группы, а на её место в молекуле, поэтому его определяют по строению.
Аминокислоты могут вести себя и как кислоты, и как основания, потому что содержат две группы с противоположными кислотно-основными свойствами. Карбоксильная группа отдаёт протон H⁺, а аминогруппа принимает его за счёт неподелённой электронной пары атома азота. Перенос протона внутри молекулы приводит к форме ⁺H₃N–CH(R)–COO⁻. Поэтому свойства аминокислоты нельзя описать только через одну из её функциональных групп: результат зависит от того, с каким реагентом она взаимодействует.
В кристаллическом состоянии аминокислоты обычно представлены цвиттер-ионами, а не нейтральными молекулами H₂N–CH(R)–COOH. У цвиттер-иона есть положительный и отрицательный заряды, поэтому соседние частицы притягиваются друг к другу. Это помогает объяснить, почему многие аминокислоты — твёрдые кристаллические вещества и имеют сравнительно высокие температуры плавления. Цвиттер-ионная запись показывает реальное распределение зарядов лучше, чем формула нейтральной молекулы.
При взаимодействии с кислотой аминокислота проявляет основные свойства: атом азота аминогруппы присоединяет протон, и группа –NH₂ становится –NH₃⁺. Например, в присутствии соляной кислоты образуется соль, содержащая катион аминокислоты и анион Cl⁻. При реакции со щёлочью аминокислота действует как кислота: карбоксильная группа отдаёт протон, превращаясь в –COO⁻, а щёлочь связывает его. Различие в реакциях объясняется тем, какая функциональная группа взаимодействует с реагентом.
Пептид образуется, когда карбоксильная группа одной аминокислоты реагирует с аминогруппой другой. От первой отщепляются –OH, от второй — H; вместе они дают H₂O, а оставшиеся части соединяются связью –CO–NH–. Если соединены две молекулы, получается дипептид с одной пептидной связью. При последовательном присоединении новых аминокислот формируется полипептидная цепь, в которой сохраняются свободные концевые группы.
| Критерий | Характеристика | Пример или уравнение |
|---|---|---|
| Общая структурная формула | Аминогруппа и карбоксильная группа в одной молекуле | H₂N–R–COOH |
| Положение аминогруппы | Определяет обозначение α-, β- и других аминокислот | α: H₂N–CH(R)–COOH |
| Функциональные группы и их свойства | –NH₂ присоединяет H⁺, –COOH отдаёт H⁺ | Основный и кислотный характер |
| Форма существования в кристаллическом состоянии | Преимущественно цвиттер-ион | ⁺H₃N–CH(R)–COO⁻ |
| Реакция с кислотой | Протонируется аминогруппа | H₂N–CH₂–COOH + HCl → [⁺H₃N–CH₂–COOH]Cl⁻ |
| Реакция со щёлочью | Карбоксильная группа отдаёт протон | H₂N–CH₂–COOH + NaOH → H₂N–CH₂–COO⁻Na⁺ + H₂O |
| Образование пептидной связи | Конденсация аминогруппы и карбоксильной группы с отщеплением воды | –COOH + H₂N– → –CO–NH– + H₂O |
Сначала по таблице удобно определить, какие группы есть в молекуле и в какой форме она существует. Затем можно связать реакцию с кислотой или щёлочью с изменением конкретной группы. В последней строке показано, что образование пептида сопровождается потерей воды.
Определите, к какому типу аминокислот по положению аминогруппы относится соединение CH₃–CH(NH₂)–COOH, и назовите его.
Ответ: α-аминокислота, аланин (2-аминопропановая кислота).
Запишите уравнение реакции глицина с соляной кислотой и укажите, какая функциональная группа определяет направление реакции.
Ответ: H₂N–CH₂–COOH + HCl → [⁺H₃N–CH₂–COOH]Cl⁻; направление реакции определяет аминогруппа.
Запишите уравнение образования дипептида из глицина и аланина, обозначив пептидную связь и выделившуюся воду.
Ответ: образуются дипептид H₂N–CH₂–CO–NH–CH(CH₃)–COOH и вода H₂O.
Ошибка — считать аминокислоту только кислотой или только основанием и учитывать лишь одну функциональную группу. Так бывает, когда внимание сосредоточено на названии «кислота» или на одной реакции. Проверьте формулу: если в ней присутствуют и –COOH, и –NH₂, возможны отдача и присоединение протона. Значит, нужно рассматривать амфотерные свойства и выяснять, с каким реагентом взаимодействует вещество.
Ошибка — записывать твёрдую аминокислоту только как нейтральную молекулу H₂N–R–COOH. Такая запись удобна для общей формулы, но не показывает перенос протона между группами. В кристаллическом состоянии обычно учитывают форму ⁺H₃N–R–COO⁻. Проверка проста: убедитесь, что один протон перешёл к азоту, а суммарный заряд частицы остался равным нулю.
Ошибка — путать α-, β- и другие аминокислоты, считая положение аминогруппы от произвольного конца цепи. Обозначения отсчитывают именно от карбоксильной группы, поэтому сначала найдите её углерод. Затем определите, на каком соседнем атоме находится –NH₂: у ближайшего — α-положение, у следующего — β-положение. Такой порядок проверки не зависит от того, как нарисована формула.
Ошибка — при образовании пептида забывать воду или неверно выделять пептидную связь. Иногда связь принимают за одинарную связь между углеродом и азотом, не учитывая соседний кислород. Проследите, что –OH карбоксильной группы и H аминогруппы дают H₂O, а остаток записывается как –CO–NH–. В уравнении должны сохраняться атомы, а число молекул воды соответствовать числу образовавшихся связей.
Для работы с аминокислотами нужны представления о строении аминогруппы и карбоксильной группы, а также понятия кислоты и основания. Аминокислоты объединяют функциональные группы, свойства которых изучают при рассмотрении аминов и органических кислот. Поэтому анализ их реакций опирается на уже знакомые превращения этих классов веществ.
Пептидная связь связывает тему аминокислот с изучением белков. Белки состоят из длинных цепей аминокислотных остатков, соединённых такими связями. Понимание строения и образования пептидов помогает объяснить, как устроены белки и почему их свойства зависят от состава и последовательности остатков.
Почему аминокислоты называют амфотерными соединениями?
В молекуле аминокислоты есть карбоксильная группа, способная отдавать протон, и аминогруппа, способная его присоединять. Поэтому аминокислота реагирует и с основаниями, и с кислотами.
Что такое цвиттер-ион и почему аминокислоты существуют в такой форме?
Цвиттер-ион — частица с положительным зарядом на группе –NH₃⁺ и отрицательным на группе –COO⁻. Протон переходит от карбоксильной группы к аминогруппе, а в кристалле такие заряженные частицы удерживаются электростатическим притяжением.
Чем α-аминокислота отличается от β-аминокислоты?
У α-аминокислоты аминогруппа связана с углеродом, соседним с карбоксильной группой. У β-аминокислоты между карбоксильным углеродом и углеродом с аминогруппой находится ещё один атом углерода.
Как аминокислоты реагируют с кислотами и щёлочами?
При реакции с кислотой аминогруппа присоединяет протон и образует –NH₃⁺. При реакции со щёлочью карбоксильная группа отдаёт протон и превращается в –COO⁻.
Как образуется пептидная связь?
Карбоксильная группа одной аминокислоты взаимодействует с аминогруппой другой. При этом отщепляется вода, а между остатками аминокислот возникает связь –CO–NH–.
§ 24. Аминокисло
