"Биология. Биологические системы и процессы (углублённый уровень)", Теремов А.В., Петросова Р.А.
Белки — сложные органические вещества, построенные из аминокислотных остатков. Они входят в состав клеток, ускоряют химические реакции, обеспечивают движение, защиту и передачу сигналов. Свойства белка зависят от состава и последовательности аминокислот, а также от того, как полипептидная цепь сворачивается в пространстве. Главное в теме — понять образование пептидной связи и различия между первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурами.
Текст подготовлен нейронной сетью по теме параграфа и не заменяет учебник — важные факты и формулировки сверяйте с ним.
Белок — высокомолекулярное органическое соединение, построенное из остатков аминокислот и выполняющее определённые биологические функции. Белки входят в состав клеток и могут быть ферментами, переносчиками, защитными или структурными веществами. Это определение помогает связать состав белка с его ролью в организме.
Аминокислота — органическое соединение, содержащее аминогруппу, карбоксильную группу и боковой радикал, определяющий её свойства. Аминогруппа обычно обозначается как –NH₂, а карбоксильная группа — как –COOH. Различия радикалов объясняют разнообразие аминокислот и белков.
Пептидная связь — ковалентная связь между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой с выделением воды. Она соединяет аминокислотные остатки в прочную полипептидную цепь. Поэтому по числу таких связей можно судить о длине линейной цепи.
Уровень организации белка — определённый этап пространственного строения полипептидной цепи: первичный, вторичный, третичный или четвертичный. Эти уровни описывают не разные вещества, а последовательные способы организации одной белковой молекулы. Их различение помогает понять, как строение связано с функцией.
Белки относят к биополимерам, потому что их молекулы состоят из длинных цепей повторяющихся звеньев — аминокислотных остатков. Остатки могут различаться по свойствам, но соединяются в цепь одинаковым типом связи. Поэтому белок подобен полимеру, хотя его звенья не обязательно одинаковы, как у многих искусственных полимеров.
В составе белков обязательно присутствуют углерод, водород, кислород и азот, поскольку эти элементы входят в аминокислотные группы и радикалы. В некоторых аминокислотах есть сера, поэтому она встречается и в отдельных белках. Разный химический состав радикалов влияет на заряд, растворимость и способность участков цепи взаимодействовать между собой.
Полипептидная цепь образуется при реакции конденсации. Карбоксильная группа одной аминокислоты соединяется с аминогруппой соседней, между атомами углерода и азота возникает пептидная связь, а гидроксильная группа и атом водорода образуют молекулу воды. Повторение такой реакции последовательно удлиняет цепь.
Последовательность аминокислот называют первичной структурой, потому что она задаёт исходный план всей молекулы. Свойства радикалов в этой последовательности определяют, какие участки цепи будут притягиваться, отталкиваться или избегать воды. Поэтому даже небольшое изменение первичной структуры способно повлиять на форму и функцию белка.
Сначала отдельные участки цепи образуют спирали или складчатые слои, главным образом благодаря водородным связям. Затем вся цепь сворачивается в объёмную глобулу, которую удерживают разные взаимодействия между радикалами. Если белок состоит из нескольких полипептидных цепей, они объединяются в общий комплекс, формируя четвертичную структуру.
| Уровень структуры | Что представляет собой | Какие связи и взаимодействия поддерживают | Пример или значение |
|---|---|---|---|
| Первичная структура | Линейная последовательность аминокислотных остатков в цепи | Пептидные связи | Определяет дальнейшее сворачивание и свойства белка |
| Вторичная структура | Участки цепи в виде спирали или складчатого слоя | Водородные связи между участками полипептидной цепи | Создаёт регулярные элементы пространственной формы |
| Третичная структура | Объёмная укладка одной полипептидной цепи, часто в глобулу | Водородные, ионные, гидрофобные взаимодействия и дисульфидные связи | Формирует рабочую форму одной белковой молекулы |
| Четвертичная структура | Комплекс нескольких полипептидных субъединиц | Взаимодействия между субъединицами | Характерна только для многосубъединичных белков |
Таблицу удобно читать от первого уровня к последнему: каждый следующий описывает более сложную организацию. Пептидные связи образуют саму цепь, а остальные связи и взаимодействия в основном закрепляют её пространственную форму. Четвертичный уровень отмечают только тогда, когда в составе белка есть несколько отдельных цепей.
Запишите, между какими функциональными группами двух аминокислот образуется пептидная связь, и укажите выделяющуюся молекулу. Нужно определить группы, участвующие в реакции, а затем назвать продукт отщепления. Это типичная схема конденсации аминокислот.
Ответ: пептидная связь возникает между карбоксильной и аминогруппой; выделяется молекула воды H₂O.
Полипептид состоит из 120 аминокислотных остатков. Определите число пептидных связей и молекул воды, образовавшихся при его синтезе. Предполагаем, что цепь линейная и не замкнута в кольцо. При присоединении каждого следующего остатка образуется одна новая связь и отщепляется одна молекула воды.
Ответ: 119 пептидных связей и 119 молекул воды.
Объясните, почему замена одной аминокислоты в полипептидной цепи может изменить свойства белка. Требуется проследить путь от изменения состава цепи к изменению функции. Одна замена не обязательно безвредна, потому что у разных радикалов различаются заряд, размер и отношение к воде.
Ответ: замена одной аминокислоты иногда меняет пространственную форму белка, поэтому его свойства и функция могут нарушиться.
Ошибка 1. Белок считают цепью свободных аминокислот. Так рассуждают, потому что забывают: после реакции в цепи остаются аминокислотные остатки, соединённые пептидными связями. Проверьте себя: укажите связь между соседними остатками и наличие основной полипептидной цепи.
Ошибка 2. Пептидную связь путают с водородной или дисульфидной. Пептидная связь создаёт основную цепь, а другие связи и взаимодействия закрепляют её пространственную форму. Проверьте ответ вопросом: соединяет ли названная связь соседние аминокислоты или стабилизирует уже свернувшуюся цепь?
Ошибка 3. Вторичную структуру объясняют только последовательностью аминокислот. Последовательность действительно влияет на сворачивание, но спираль и складчатый слой формируются благодаря водородным связям между участками цепи. Проверьте, назвали ли вы и исходную последовательность, и взаимодействие, создающее форму.
Ошибка 4. Считают, что любой белок имеет четвертичную структуру. Этот уровень возникает только у белков из нескольких полипептидных субъединиц. Проверьте сначала, одна цепь образует молекулу или несколько цепей объединяются в комплекс.
До изучения белков нужны знания о строении органических соединений, функциональных группах, ковалентной связи и реакции конденсации. Они помогают понять, какие части аминокислот участвуют в образовании цепи и почему выделяется вода.
Тема пригодится при изучении ферментов и денатурации: функция зависит от пространственной формы белка, а её нарушение меняет активность. Она также связана с генетическим кодом, который задаёт последовательность аминокислот в полипептиде.
Связь с химией проявляется в зависимости свойств белка от аминокислотного состава и боковых радикалов. Заряд, растворимость и способность радикалов взаимодействовать определяют сворачивание и устойчивость молекулы.
Почему белки называют полимерами, если их мономеры имеют разное строение?
Белки считают биополимерами, потому что они состоят из повторяющихся звеньев — аминокислотных остатков. Остатки могут быть разными, но соединяются в общую цепь по одному принципу — пептидными связями.
Чем пептидная связь отличается от водородной?
Пептидная связь является прочной ковалентной связью и соединяет аминокислотные остатки в основную цепь. Водородные связи слабее и помогают удерживать отдельные участки цепи в определённой пространственной форме.
Почему изменение одной аминокислоты может повлиять на работу всего белка?
Замена аминокислоты меняет первичную структуру и свойства бокового радикала в цепи. Из-за этого могут измениться взаимодействия между участками полипептида, его форма и способность выполнять определённую функцию.
У всех ли белков есть четвертичная структура?
Нет. Четвертичная структура есть только у белков, молекулы которых состоят из нескольких полипептидных цепей, или субъединиц.
Какие взаимодействия удерживают белковую молекулу в пространственной форме?
Пространственную форму поддерживают водородные, ионные, гидрофобные взаимодействия и дисульфидные связи. При этом сама полипептидная цепь образована пептидными связями.
§ 7. Белки. Состав и строение белков