"Биология. Биологические системы и процессы (углублённый уровень)", Теремов А.В., Петросова Р.А.
Белки — важнейшие биополимеры клетки, построенные из аминокислот. Их цепи сворачиваются в определённые пространственные структуры, от которых зависят растворимость, заряд, способность взаимодействовать с другими молекулами и выполнять определённую работу. Белки могут ускорять реакции, образовывать части клеток, переносить вещества, обеспечивать движение, защищать организм и регулировать его процессы. При изменении условий их форма и свойства нарушаются.
Текст подготовлен нейронной сетью по теме параграфа и не заменяет учебник — важные факты и формулировки сверяйте с ним.
Белки — биополимеры из аминокислот, соединённых пептидными связями. В их состав входят главным образом углерод, водород, кислород, азот, а иногда сера и другие элементы. Белки образуют структуры клетки и выполняют в ней множество функций, поэтому их свойства зависят не только от состава, но и от порядка аминокислот.
Амфотерность белков — способность белковых молекул проявлять кислотные и основные свойства в зависимости от среды. Это связано с наличием в белке групп, способных присоединять или отдавать ионы водорода. Амфотерность влияет на заряд молекулы, её растворимость и взаимодействие с другими веществами.
Денатурация — нарушение пространственной структуры белка без разрушения его первичной структуры. Её вызывают нагревание, кислоты, щёлочи, соли тяжёлых металлов, радиация и другие воздействия. При денатурации белок обычно теряет растворимость и биологическую активность.
Ренатурация — восстановление пространственной структуры и свойств белка после устранения причины денатурации. Она возможна, если первичная структура и важные участки молекулы не повреждены. Это показывает, что информация о свёртывании белка содержится в последовательности его аминокислот.
Аминокислотный состав и последовательность аминокислот задают, какие участки цепи будут притягиваться или отталкиваться. Между боковыми группами возникают водородные, ионные, дисульфидные и другие взаимодействия, из-за которых цепь сворачивается. Поэтому даже замена одной аминокислоты может изменить форму белка и его работу.
Растворимость белка определяется распределением заряженных и незаряженных участков на его поверхности. В воде гидрофильные части взаимодействуют с молекулами воды, а гидрофобные участки стремятся сблизиться друг с другом; при изменении pH или состава раствора меняется заряд белка. Температура влияет на движение молекул и прочность слабых связей, поэтому чрезмерное нагревание может вызвать выпадение белка в осадок.
Денатурирующие факторы нарушают связи, поддерживающие вторичную, третичную и четвертичную структуры. Первичная структура при обычной денатурации сохраняется, поскольку пептидные связи значительно прочнее. Если воздействие кратковременное и слабое, цепь может свернуться заново, а при длительном нагревании или химическом повреждении разрушаются участки молекулы и восстановление становится невозможным.
Пространственная форма белка определяет, с какими молекулами он может соединяться. Участки поверхности и углубления белка подходят к определённым веществам по форме, заряду и химическим свойствам. Поэтому изменение формы может лишить белок специфичности: например, фермент перестаёт связывать субстрат и ускорять реакцию.
Разные функции белков объясняются различиями в их строении. Глобулярные белки образуют компактные молекулы, удобные для переноса веществ, катализа и регуляции, а длинные волокнистые белки хорошо подходят для построения тканей. Способность обратимо связывать молекулы, изменять форму или образовывать прочные волокна обеспечивает соответственно транспортную, двигательную, защитную и структурную работу.
Таблица помогает сопоставить наблюдаемое свойство или функцию с особенностями строения белковой молекулы. При разборе примера сначала определите, что делает белок, затем найдите структурную причину этого действия. Один белок может сочетать несколько функций, но обычно одна из них является основной.
| Свойство или функция | В чём проявляется | Структурная основа | Биологическое значение | Пример |
|---|---|---|---|---|
| Растворимость и коллоидные свойства | Образование растворов или коллоидных систем, иногда выпадение в осадок | Заряженные и гидрофильные участки поверхности, размер молекул | Перемещение и распределение белков в клетке и жидкостях организма | Растворимые белки плазмы крови |
| Амфотерность | Способность проявлять кислотные или основные свойства | Ионогенные группы аминокислот | Зависимость заряда и растворимости от pH среды | Белки плазмы крови |
| Денатурация и ренатурация | Потеря или восстановление формы и активности | Изменение слабых связей при сохранении или нарушении первичной структуры | Изменение свойств белка под действием условий среды | Свёртывание яичного белка |
| Специфичность | Избирательное связывание с определёнными веществами | Уникальная пространственная форма и химические группы | Точное выполнение белком своей функции | Фермент и его субстрат |
| Каталитическая функция | Ускорение химических реакций | Активный центр фермента | Регуляция обмена веществ | Амилаза |
| Структурная функция | Формирование клеток, тканей и покровов | Прочные волокна и нити, устойчивые связи | Опора, прочность и защита тканей | Коллаген |
| Транспортная функция | Перенос газов, ионов и других молекул | Участки обратимого связывания переносимого вещества | Доставка веществ по организму | Гемоглобин |
| Двигательная функция | Сокращение мышц и перемещение клеточных структур | Изменение формы белковых комплексов с затратой энергии | Движение организма и внутриклеточный транспорт | Миозин |
| Защитная функция | Распознавание и обезвреживание чужеродных объектов | Специфические участки связывания | Иммунная защита и свёртывание крови | Антитела |
| Регуляторная функция | Изменение активности клеток и процессов организма | Связывание с рецепторами или молекулами-мишенями | Согласование работы органов и клеток | Инсулин |
| Энергетическая функция | Высвобождение энергии при расщеплении | Химические связи органических молекул | Дополнительный источник энергии при недостатке других веществ | Расщепление аминокислот |
Условие: Определите, какие свойства белка изменятся при нагревании яичного белка, и объясните появление белого осадка. Нужно связать наблюдаемое изменение с молекулярными процессами. Отдельно установите, почему вещество перестаёт оставаться прозрачным раствором.
Ответ: При нагревании яичный белок денатурирует, изменяются его пространственная структура, растворимость и способность сохранять прежние свойства. Белый осадок появляется из-за объединения денатурированных молекул в крупные частицы. Сильное нагревание делает это изменение необратимым.
Условие: Объясните, почему фермент действует только на определённый субстрат и почему изменение температуры или pH может остановить реакцию. Требуется установить связь между избирательностью фермента и его формой. Затем нужно объяснить влияние условий среды.
Ответ: Избирательность фермента определяется соответствием формы и химических свойств его активного центра субстрату. Изменение температуры или pH может вызвать денатурацию либо изменить заряд активного центра. Поэтому фермент теряет способность связывать субстрат и ускорять реакцию.
Условие: Установите функции гемоглобина, коллагена, антител и миозина и обоснуйте ответ особенностями их строения. Название белка нужно сопоставить с выполняемой работой. Затем объясните, почему строение подходит для этой функции.
Ответ: Гемоглобин — транспортный белок, коллаген — структурный, антитела — защитные, миозин — двигательный. Такое соответствие объясняется способностью гемоглобина связывать газ, коллагена образовывать волокна, антител распознавать мишени, а миозина взаимодействовать с другими белками при сокращении.
Ошибка 1. Денатурацией называют разрушение первичной структуры, хотя обычно нарушаются более высокие уровни организации. Так ошибаются, потому что смешивают последовательность аминокислот с её свёртыванием. Проверьте себя: при денатурации сначала спрашивайте, сохранились ли пептидные связи.
Ошибка 2. Денатурацию отождествляют с полным разрушением белка. Такое представление не учитывает, что после мягкого воздействия возможна ренатурация. Если причина устранена и первичная структура сохранена, восстановление ещё может произойти.
Ошибка 3. Считают, что все белки одинаково растворимы в воде. Растворимость зависит от состава поверхности молекулы, её заряда, температуры и pH. Чтобы проверить ответ, укажите не только название белка, но и условия, в которых он находится.
Ошибка 4. Одну функцию приписывают всем белкам без учёта их строения. Белки различаются последовательностью аминокислот и пространственной формой, поэтому их работа неодинакова. Проверяйте себя через цепочку «строение — свойство — функция».
Для понимания темы нужны знания о составе аминокислот, образовании пептидной связи и уровнях организации белковой молекулы. Без этого трудно объяснить, почему последовательность цепи определяет её пространственную форму и свойства.
Тема связана с ферментами и обменом веществ, генетикой, клеточными мембранами и иммунитетом. В генетике информация о белке записана в последовательности нуклеотидов, а в клетке белки обеспечивают реакции и взаимодействия с мембранами.
Функции белков помогают понять работу мышц, транспорт веществ и регуляцию процессов организма. Например, миозин обеспечивает сокращение, гемоглобин переносит кислород, а белковые гормоны изменяют активность клеток.
Чем денатурация отличается от ренатурации?
Денатурация — это нарушение пространственной структуры и свойств белка под действием неблагоприятных факторов. Ренатурация — восстановление этой структуры после устранения причины денатурации, если первичная структура сохранилась.
Почему высокая температура изменяет свойства белков?
При нагревании усиливается движение атомов и нарушаются слабые связи, поддерживающие вторичную, третичную и четвертичную структуры белка. Поэтому молекула меняет форму, теряет растворимость и может утратить функцию.
Всегда ли денатурация необратима?
Нет, при мягком воздействии возможна ренатурация. Если воздействие сильное или длительное и разрушена первичная структура, восстановление белка обычно невозможно.
Почему ферменты действуют избирательно?
Активный центр фермента имеет определённую форму и набор химических групп. Они подходят только к некоторым молекулам-субстратам, поэтому фермент ускоряет строго определённую реакцию или небольшой круг сходных реакций.
Какие функции белков наиболее важны для организма?
Нельзя выделить одну главную функцию: жизнедеятельность обеспечивается их совокупностью. Особенно важны каталитическая, структурная, транспортная, двигательная, защитная и регуляторная функции.
§ 8. Свойства и функции белков