"Химия. Базовый уровень", Кузнецова Н.Е., Гара Н.Н.
Белки — природные высокомолекулярные соединения, построенные из остатков аминокислот. Они входят в состав клеток, ускоряют химические реакции, участвуют в движении, защите и передаче сигналов. Свойства белка зависят не только от последовательности аминокислот, но и от того, как цепь сворачивается в пространстве. В параграфе разобраны классификация белков по составу и форме, уровни их организации, денатурация и гидролиз.
Текст подготовлен нейронной сетью по теме параграфа и не заменяет учебник — важные факты и формулировки сверяйте с ним.
Белок — природное высокомолекулярное соединение, построенное из остатков аминокислот. Белки выполняют структурную, защитную, транспортную, двигательную и каталитическую функции. Связь строения с функцией означает, что последовательность аминокислот и форма молекулы определяют, с какими веществами белок сможет взаимодействовать.
Первичная структура белка — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи, соединённых пептидными связями. Пептидная связь образуется между аминогруппой одной аминокислоты и карбоксильной группой другой. Именно порядок остатков служит основой для дальнейшего сворачивания цепи и появления свойств белка.
Денатурация — изменение природной пространственной структуры белка, обычно сопровождающееся утратой его биологических свойств. Она может происходить при нагревании, изменении кислотности среды или действии некоторых веществ. При этом первичная структура чаще всего сохраняется, поэтому денатурацию нельзя путать с полным разрушением молекулы.
Простые и сложные белки — группы, выделяемые по составу молекулы. Простые белки содержат только аминокислотные остатки, а сложные имеют ещё небелковую часть, например ион металла или органическую группу. Такое различие помогает понять, какие компоненты участвуют в работе белка.
Белки классифицируют по разным основаниям, потому что один признак не описывает молекулу полностью. По составу различают простые и сложные белки, а по форме — глобулярные и фибриллярные. Поэтому один и тот же белок можно одновременно отнести, например, к сложным и глобулярным: эти характеристики отвечают на разные вопросы.
Аминокислотные остатки соединяются пептидными связями, образуя длинную полипептидную цепь. Связь возникает между карбоксильной группой одного остатка и аминогруппой другого, поэтому цепь имеет определённый порядок звеньев. Если порядок изменить, изменятся участки взаимодействия цепи и её последующее сворачивание.
Первичная структура задаёт последовательность остатков, вторичная связана с регулярным расположением отдельных участков цепи, а третичная описывает укладку всей цепи в пространстве. Четвертичная структура появляется, когда несколько полипептидных цепей объединяются в одну работающую систему. Каждый следующий уровень строится на предыдущем, поэтому изменение последовательности может повлиять на всю форму молекулы.
Пространственную форму удерживают разные взаимодействия между участками цепи: водородные, ионные, гидрофобные, а также дисульфидные связи. Их совокупность заставляет цепь свернуться не случайно, а в определённую конфигурацию. Форма создаёт активные участки и поверхности связывания, поэтому от неё зависят растворимость, устойчивость и биологическая функция белка.
Нагревание, изменение кислотности и некоторые химические вещества нарушают взаимодействия, удерживающие пространственную форму. При денатурации цепь разворачивается или меняет укладку, из-за чего белок может потерять растворимость и активность. При гидролизе ситуация иная: вода участвует в разрыве пептидных связей, поэтому образуются короткие цепи или аминокислоты.
В таблице сначала определите, по какому основанию проводится сравнение: по составу, форме или уровню организации. Затем сопоставьте признак с примером или пояснением. Это помогает не смешивать классификацию белков с описанием строения одной белковой молекулы.
| Основание сравнения | Группа или уровень | Характерный признак | Пример или пояснение |
|---|---|---|---|
| Классификация по составу | Простые белки | Состоят только из аминокислотных остатков | После гидролиза дают аминокислоты |
| Классификация по составу | Сложные белки | Содержат белковую и небелковую части | Небелковая часть может быть ионом или органической группой |
| Классификация по форме | Глобулярные белки | Имеют компактную, близкую к округлой форму | Обычно лучше растворяются и выполняют разнообразные функции |
| Классификация по форме | Фибриллярные белки | Имеют вытянутую волокнистую форму | Часто выполняют опорную и структурную функцию |
| Уровень организации | Первичная структура | Последовательность аминокислотных остатков | Звенья соединены пептидными связями |
| Уровень организации | Вторичная структура | Регулярное сворачивание отдельных участков цепи | Поддерживается взаимодействиями между близкими участками |
| Уровень организации | Третичная структура | Общая пространственная укладка одной цепи | Формирует поверхность и активные участки белка |
| Уровень организации | Четвертичная структура | Объединение нескольких полипептидных цепей | Есть только у многосубъединичных белков |
Условие. Объясните, чем глобулярные белки отличаются от фибриллярных, и определите, к какой группе по форме относится белок с компактной округлой молекулой. Здесь нужно использовать именно классификацию по форме, а не по составу. Сначала выделим главный внешний признак молекулы.
Ответ. Глобулярные белки компактные и округлые, фибриллярные — вытянутые и волокнистые. Белок с компактной округлой молекулой является глобулярным. Его принадлежность к простым или сложным белкам по этим данным определить нельзя.
Условие. При нагревании раствора белка появились хлопья осадка. Определите изменение и назовите уровни структуры, которые оно затронуло. Появление осадка показывает, что изменилась растворимость, а нагревание является типичной причиной нарушения пространственной формы.
Ответ. Произошла денатурация, сопровождаемая потерей растворимости. Затронуты главным образом вторичная и третичная структуры, а иногда и четвертичная. Это не гидролиз, потому что условие не указывает на разрыв пептидных связей.
Условие. В образце обнаружена небелковая часть, связанная с полипептидной цепью. К какой группе по составу относится белок и как изменится вывод, если при обработке разрушаются пептидные связи? В задаче последовательно применяются два разных признака: состав и характер химического воздействия.
Ответ. Исходный образец относится к сложным белкам. Если разрушаются пептидные связи, происходит гидролиз, а не просто денатурация. После гидролиза исходная белковая структура нарушается на уровне цепи, поэтому прежний белок как целая молекула не сохраняется.
Путать денатурацию и гидролиз. Ошибку допускают, потому что оба процесса изменяют свойства белка. Проверяйте себя по связи: при денатурации нарушается пространственная форма, а при гидролизе разрываются пептидные связи.
Считать, что денатурация всегда разрушает первичную структуру. Так думают из-за выражения разрушение белка, хотя оно часто означает потерю формы и активности. Если пептидные связи не разрываются, последовательность аминокислот обычно сохраняется.
Путать классификацию по составу и форме. Простые и сложные белки различаются наличием небелковой части, а глобулярные и фибриллярные — очертаниями молекулы. Чтобы не ошибиться, сначала спросите себя, сравнивается состав или пространственная форма.
Считать, что четвертичная структура есть у любого белка. Причина ошибки — смешение уровней одной цепи с объединением нескольких цепей. Проверьте число полипептидных цепей: четвертичная структура возможна только при наличии нескольких субъединиц.
Для понимания темы нужны знания о строении аминокислот, аминогруппе и карбоксильной группе. Важно также уметь объяснить образование пептидной связи, поскольку она соединяет остатки в полипептидную цепь. Эти представления позволяют перейти от формулы отдельной аминокислоты к строению макромолекулы.
Тема продолжает изучение органических соединений и показывает, как химическое строение связано с функциями вещества. Далее эти знания пригодятся при изучении ферментов, обмена веществ и биологических функций белков. Например, изменение формы фермента может нарушить его способность ускорять реакцию.
Чем денатурация белка отличается от его гидролиза?
При денатурации нарушается пространственная организация белка, поэтому он может потерять растворимость и биологическую активность. При гидролизе разрываются пептидные связи, и образуются более короткие цепи или отдельные аминокислоты.
Всегда ли при денатурации разрушается первичная структура?
Нет, обычно последовательность аминокислот, то есть первичная структура, сохраняется. В основном изменяются вторичная, третичная и иногда четвертичная структуры.
Чем простые белки отличаются от сложных?
Простые белки состоят только из аминокислотных остатков. Сложные белки, кроме белковой части, содержат небелковый компонент.
Почему нарушение пространственной структуры может лишить белок его функции?
Функция белка зависит от формы всей молекулы и отдельных участков, с которыми взаимодействуют другие вещества. Если форма меняется, такие участки могут исчезнуть или стать недоступными.
У всех ли белков есть четвертичная структура?
Нет. Четвертичная структура возникает только у белков, молекулы которых состоят из нескольких полипептидных цепей.
§ 35. Белки: классификация, пространственное строение и свойства