Аминокислоты, пептиды, полипептиды и белки в природе и жизни (Дополнительный материал к § 34)

Определения и обозначения

Аминокислота — органическое соединение, в молекуле которого есть аминогруппа –NH₂ и карбоксильная группа –COOH, связанные с углеродным скелетом. К нему присоединён боковой радикал R, различающийся у разных аминокислот и влияющий на их свойства. Белковые аминокислоты обычно относятся к α-аминокислотам: аминогруппа находится у углеродного атома, соседнего с карбоксильной группой. Это строение помогает понять, почему аминокислоты могут соединяться в цепи.

Пептидная связь — связь –CO–NH– между остатками аминокислот. Она образуется при взаимодействии карбоксильной группы одной аминокислоты с аминогруппой другой, при этом отщепляется молекула воды. Обозначение показывает, какие части молекул соединены в цепи. Такая связь служит повторяющимся звеном пептидов и белков.

Пептид — соединение из аминокислотных остатков, связанных пептидными связями; остатком называют часть аминокислоты, вошедшую в цепь после отщепления воды. Полипептид — длинная цепь таких остатков. Различие этих слов связано прежде всего с длиной цепи, а не с другим типом связи. Понятия нужны, чтобы описывать молекулы разного размера.

Белок — природная макромолекула, построенная из одной или нескольких полипептидных цепей. Важны и порядок аминокислотных остатков, и пространственная форма, которую принимает цепь. Эти особенности отличают один белок от другого и связаны с его работой в клетке или организме. Поэтому одного перечня аминокислот для описания белка недостаточно.

Как это устроено

В аминокислоте соседствуют группы с разными химическими свойствами: карбоксильная группа способна проявлять кислотные свойства, а аминогруппа — основные. Поэтому молекула может взаимодействовать как с основаниями, так и с кислотами. Такое сочетание делает аминокислоты удобными строительными единицами: одна часть молекулы может участвовать в соединении с другой аминокислотой. Радикал при этом меняет свойства конкретной аминокислоты, не отменяя общего принципа строения.

Пептидная связь возникает, когда карбоксильная группа одной аминокислоты реагирует с аминогруппой другой. Группа –OH от карбоксильной части и атом H от аминогруппы образуют H₂O, а оставшиеся части соединяются в звено –CO–NH–. Такое соединение с отщеплением воды называют реакцией конденсации. Именно поэтому в готовом пептиде речь идёт об остатках аминокислот, а не о целых исходных молекулах.

Если повторять образование пептидных связей, аминокислотные остатки выстраиваются в цепь. У линейной цепи из n остатков есть n − 1 промежутков между соседними остатками, поэтому образуется n − 1 пептидных связей. Порядок, в котором остатки стоят в цепи, называют первичной структурой белка. Он задаёт, какие участки цепи смогут взаимодействовать при дальнейшем сворачивании.

Белки различаются составом, длиной цепей и их пространственной организацией, потому что могут включать разные аминокислоты и разное число остатков. Боковые радикалы взаимодействуют друг с другом и с окружающей средой, помогая цепи сворачиваться в определённую форму. Пространственная структура влияет на то, с какими веществами белок может взаимодействовать и какую работу выполнять. Поэтому изменение последовательности или формы способно нарушить функцию.

Белки выполняют в организме несколько важных ролей. Ферменты, например амилаза, ускоряют химические реакции; коллаген служит строительным материалом тканей, а гемоглобин переносит кислород. Антитела участвуют в защите от чужеродных веществ, а некоторые белки-гормоны, например инсулин, регулируют процессы организма. Разнообразие функций связано с тем, что разные цепи имеют разные последовательности и формы.

Аминокислоты и соединения из их остатков

Сравнивайте столбцы по строкам: так видно, как увеличивается размер молекул и какие признаки появляются при соединении аминокислот. Пептидные связи есть у пептидов, полипептидов и белков, но наличие этих связей само по себе ещё не определяет функцию белка.

Разбор задач

Задача 1. Запишите структурную формулу простейшей α-аминокислоты — глицина — и укажите в ней аминогруппу и карбоксильную группу.

1. Для α-аминокислоты запишем общий вид H₂N–CH(R)–COOH: аминогруппа и карбоксильная группа связаны с одним и тем же α-углеродом.
2. У глицина радикал R — атом водорода. Поэтому у центрального атома углерода оказываются два атома водорода.
3. Подставляем R = H и записываем формулу H₂N–CH₂–COOH. В ней фрагмент H₂N– — аминогруппа, а –COOH — карбоксильная группа.

Ответ: H₂N–CH₂–COOH; аминогруппа — H₂N–, карбоксильная группа — –COOH.

Задача 2. Изобразите образование дипептида из глицина и аланина: отметьте пептидную связь и укажите, какая молекула отщепляется.

1. Запишем формулы исходных веществ: глицин H₂N–CH₂–COOH, аланин H₂N–CH(CH₃)–COOH. Для ответа зададим соединение карбоксильной группы глицина с аминогруппой аланина.
2. У карбоксильной группы глицина убираем –OH, у аминогруппы аланина — H. Эти части дают H₂O, а остатки соединяются.
3. Записываем результат: H₂N–CH₂–COOH + H₂N–CH(CH₃)–COOH → H₂N–CH₂–CO–NH–CH(CH₃)–COOH + H₂O. Фрагмент –CO–NH– в продукте — пептидная связь.

Ответ: образуется дипептид H₂N–CH₂–CO–NH–CH(CH₃)–COOH и отщепляется одна молекула воды.

Задача 3. Цепь содержит 12 аминокислотных остатков. Сколько в ней пептидных связей и сколько молекул воды выделится при образовании цепи из свободных аминокислот?

1. Представим остатки как звенья одной линейной цепи. Чтобы соединить каждое звено со следующим, нужно связать соседние пары.
2. Для n остатков число соседних пар равно n − 1. Подставляем n = 12: 12 − 1 = 11 пептидных связей.
3. При образовании каждой такой связи отщепляется одна молекула воды. Значит, воды также будет 11 молекул.

Ответ: 11 пептидных связей и 11 молекул воды.

Типичные ошибки

Пептидную связь иногда представляют как соединение двух аминогрупп или двух карбоксильных групп. Путаница возникает из-за того, что в названии встречается слово «пептид», а в молекулах есть сразу несколько функциональных групп. Проверка простая: найдите в соединении фрагмент –CO–NH– и убедитесь, что он связывает карбонильную часть одной аминокислоты с азотом другой.

Аминокислоту можно ошибочно принять за амин, потому что оба названия связаны с аминогруппой. Но аминокислота содержит ещё карбоксильную группу и углеродный скелет, поэтому одной записи –NH₂ недостаточно. Проверяя формулу, ищите обе группы –NH₂ и –COOH. Если указана только аминогруппа, перед вами ещё не полное описание аминокислоты.

При подсчёте связей в цепи иногда записывают столько же связей, сколько остатков. Так получается, если мысленно замкнуть цепь в кольцо, хотя в задаче дана линейная цепь. У линейной последовательности из n звеньев только n − 1 промежутков между соседями. Проверить ответ можно, посчитав эти промежутки или применив правило n − 1.

Не всякий полипептид автоматически является функциональным белком. Ошибка связана с тем, что оба понятия описывают цепи аминокислотных остатков. Однако для работы белка важны конкретная последовательность и пространственная структура, а простого наличия пептидных связей недостаточно. Проверяйте, указано ли, что цепь правильно свёрнута и выполняет определённую биологическую функцию.

Связь с другими темами

Для изучения аминокислот нужно знать строение органических молекул и уметь распознавать функциональные группы, в частности аминогруппу и карбоксильную группу. Образование пептидной связи опирается на понятие реакции конденсации, при которой молекулы соединяются с отщеплением воды. Эти знания помогают разбираться в строении и свойствах белков и ферментов. Они также пригодятся при изучении обмена веществ и других биологических процессов, где белки выполняют важные функции.

Что запомнить

• Аминокислота содержит аминогруппу и карбоксильную группу.
• Белковые аминокислоты соединяются пептидными связями.
• При образовании каждой пептидной связи отщепляется молекула воды.
• В линейной цепи из n аминокислотных остатков — n − 1 пептидных связей.
• Последовательность аминокислотных остатков влияет на строение и свойства белка.
• Белки выполняют в живых организмах множество функций, включая каталитическую и строительную.