25.6. Общая характеристика белков

Определения и обозначения

Белки — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из остатков аминокислот и выполняющие структурные, каталитические и другие функции. Их называют природными полимерами, потому что длинные цепи собраны из повторяющихся звеньев. От состава и формы белка зависят его роль в клетке и свойства организма.

Аминокислотный остаток — фрагмент аминокислоты, вошедший в состав белковой цепи после отщепления воды. Это не свободная аминокислота, а её часть внутри полипептида. Такое понятие помогает правильно рассчитывать состав и молекулярную массу белка.

Пептидная связь — связь между карбоксильной группой одного аминокислотного остатка и аминогруппой другого с образованием фрагмента –CO–NH–. Она соединяет звенья цепи в определённом порядке. По повторяющимся фрагментам –CO–NH– можно распознавать пептидную основу молекулы.

Полипептидная цепь — последовательность аминокислотных остатков, соединённых пептидными связями. У цепи есть начало и конец, а порядок звеньев записывают от одного конца к другому. Несколько таких цепей могут объединяться в единую белковую молекулу.

Как это устроено

При образовании полипептида карбоксильная группа одной аминокислоты реагирует с аминогруппой другой. От –COOH отщепляются OH, а от –NH₂ — H, поэтому образуется H₂O и остаётся фрагмент –CO–NH–. Это реакция конденсации: соединение более крупных частиц сопровождается выделением небольшой молекулы воды.

Порядок аминокислотных остатков называют первичной структурой белка. Он определяет, какие боковые группы окажутся рядом после сворачивания цепи и какие взаимодействия смогут возникнуть. Поэтому изменение даже одного звена способно изменить форму белка, его растворимость, устойчивость или функцию.

Вторичная структура — местное упорядоченное сворачивание цепи, например в спираль или складчатый слой. Её поддерживают главным образом водородные связи между группами пептидного остова. На следующем уровне формируется третичная структура — общая пространственная форма одной цепи, которую удерживают взаимодействия боковых групп: водородные и ионные связи, гидрофобные взаимодействия, а иногда дисульфидные связи.

Четвертичная структура появляется, если функциональный белок состоит из нескольких полипептидных цепей, называемых субъединицами. Они удерживаются нековалентными взаимодействиями, а в некоторых белках дополнительно дисульфидными связями. Такое объединение позволяет цепям работать согласованно и создавать общий активный центр.

Белки различаются составом, формой и функциями, хотя общий принцип их построения одинаков. Одни имеют компактную шарообразную форму и хорошо растворяются в воде, другие образуют длинные прочные волокна. Поэтому белки могут быть ферментами, транспортными и защитными веществами, регуляторами или материалом клеточных структур.

Уровни организации белковой молекулы

Таблицу удобно читать снизу вверх только при повторении, а объяснять строение — от первичной структуры к четвертичной. Каждый следующий уровень опирается на предыдущий, но описывает всё более сложную организацию. Не у каждого белка есть четвертичная структура.

Разбор задач

1. Пептидные связи и число остатков

Условие: в данном фрагменте полипептида нужно выделить связи и определить число аминокислотных остатков. Рассуждаем по повторяющемуся фрагменту –CO–NH–.

1. Обводим или отмечаем каждый фрагмент –CO–NH–: это пептидная связь.
2. Для линейной цепи используем правило: число остатков на единицу больше числа пептидных связей, потому что связи соединяют соседние звенья.
3. Если связей m, то остатков m + 1; если остатки уже посчитаны как n, связей будет n − 1.

Ответ: пептидные связи — все фрагменты –CO–NH–; число остатков равно числу этих фрагментов плюс один для линейного незамкнутого фрагмента.

2. Образование трипептида

Условие: трипептид образуется из трёх заданных аминокислот в указанном порядке. Нужно записать схему реакции и определить количество воды.

1. Располагаем остатки в нужной последовательности и соединяем карбоксильную группу первого с аминогруппой второго, затем карбоксильную группу второго с аминогруппой третьего.
2. При каждом соединении отщепляется одна молекула H₂O, поэтому возникают две пептидные связи.
3. Схему можно записать так: аминокислота 1 + аминокислота 2 + аминокислота 3 → трипептид + 2H₂O.

Ответ: образуются две пептидные связи и выделяются две молекулы воды; порядок остатков сохраняется заданным условием.

3. Масса и гидролиз полипептида

Условие: известен состав полипептида, требуется найти его относительную молекулярную массу и продукты полного гидролиза. Пусть в цепи n остатков, а относительные массы свободных аминокислот равны M₁, M₂ и далее.

1. Складываем массы всех свободных аминокислот с учётом числа каждого вида: ΣM(аминокислот).
2. В линейной цепи образуется n − 1 связей, поэтому вычитаем (n − 1)M(H₂O): Mr(полипептида) = ΣMr(аминокислот) − (n − 1)Mr(H₂O).
3. При полном гидролизе вода присоединяется обратно к каждой пептидной связи, поэтому среди продуктов восстанавливаются все исходные аминокислоты.

Ответ: масса равна сумме масс аминокислот минус масса воды, выделившейся при образовании цепи; продукты полного гидролиза — аминокислоты, входившие в состав полипептида.

Типичные ошибки

Иногда считают, что пептидная связь образуется между двумя аминогруппами или двумя карбоксильными группами. Ошибка возникает из-за внимания к одинаковым функциональным группам вместо их взаимодействия. Проверка проста: в результате должен появиться фрагмент –CO–NH– и выделиться вода.

При расчёте массы полипептида складывают массы свободных аминокислот и не вычитают воду. Так происходит, если забывают, что остатки образуются в реакции конденсации. Проверьте число связей: для n звеньев линейной цепи нужно вычесть массу n − 1 молекул H₂O.

Первичную структуру иногда принимают за пространственную форму белка. Это неверно: первичная структура показывает только последовательность остатков, а форму описывают следующие уровни. Для самопроверки спросите себя, можно ли записать первичную структуру в виде линейной последовательности.

Денатурацию отождествляют с полным разрушением молекулы и разрывом пептидных связей. Обычно нарушается сворачивание цепи, тогда как её пептидный остов сохраняется. Значит, нужно различать потерю формы и гидролитическое разрушение цепи.

Связь с другими темами

Для понимания белков нужны знания о строении аминокислот, функциональных группах, конденсации и гидролизе. Эти реакции объясняют появление и разрушение пептидных связей.

Тема служит основой для изучения ферментов, нуклеиновых кислот, обмена белков и качественных реакций на белки. Она также помогает понять, почему биологическая функция зависит от пространственной формы молекулы.

Что запомнить

• Белки — природные полимеры, мономерными звеньями которых являются аминокислотные остатки.
• Аминокислотные остатки соединены пептидными связями.
• При образовании каждой пептидной связи выделяется молекула воды.
• Первичная структура — последовательность аминокислотных остатков.
• Пространственная организация белка включает вторичную, третичную и иногда четвертичную структуры.
• Гидролиз разрушает пептидные связи, а денатурация обычно нарушает пространственную организацию белка.
• Строение белка определяет его свойства и биологические функции.