24.1. Общая характеристика

Определения и обозначения

Белок — биополимер, состоящий из остатков аминокислот. Такие молекулы входят в состав клеток и выполняют строительную, транспортную, защитную, двигательную и каталитическую функции. Поэтому строение белка важно связывать с его ролью в организме.

Аминокислотный остаток — часть аминокислоты, входящая в белковую цепь после образования пептидной связи. В свободной аминокислоте есть аминогруппа и карбоксильная группа, а в цепи их участки участвуют в соединении соседних звеньев. Это понятие помогает не путать состав белка со смесью свободных аминокислот.

Пептидная связь — связь между остатками аминокислот, которая образуется при отщеплении воды. Она возникает между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой и имеет фрагмент –CO–NH–. Благодаря таким связям отдельные аминокислоты превращаются в непрерывную полипептидную цепь.

Денатурация — нарушение природной пространственной структуры белка без разрушения его первичной цепи. Молекула меняет форму, поэтому может потерять растворимость или биологическую активность. Термин нужен, чтобы отличать изменение укладки белка от гидролиза, при котором рвутся пептидные связи.

Как это устроено

Белки построены из аминокислот, потому что аминогруппа и карбоксильная группа способны вступать в реакцию конденсации. У разных аминокислот различаются боковые группы, обозначаемые R, поэтому звенья цепи могут иметь разные свойства. Огромное разнообразие белков связано с тем, какие остатки входят в цепь и в каком порядке они расположены. Даже замена одного звена способна изменить форму и функцию всей молекулы.

Пептидная связь образуется в результате взаимодействия аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой. От карбоксильной группы отщепляется гидроксильная группа, а от аминогруппы — атом водорода, и вместе они дают воду. Оставшиеся части соединяются фрагментом –CO–NH–. Поэтому образование полипептидной цепи является реакцией конденсации, а её обратное расщепление водой называют гидролизом.

Первичная структура задаётся последовательностью аминокислотных остатков в цепи. Затем участки цепи сворачиваются в более упорядоченные формы, например спирали или складчатые фрагменты, образуя вторичную структуру. Дальнейшее взаимодействие боковых групп приводит к общей объёмной укладке — третичной структуре. Если несколько самостоятельных полипептидных цепей объединяются в один работающий комплекс, возникает четвертичная структура.

Пространственная форма определяет, какие участки белка доступны для взаимодействия с другими веществами. Например, изменение формы активного центра фермента мешает ему связывать исходное вещество и ускорять реакцию. Нагревание, действие кислот, щелочей, солей тяжёлых металлов и других факторов может ослабить взаимодействия, удерживающие укладку. Так возникает денатурация: вторичная, третичная и четвертичная структуры нарушаются, а первичная обычно остаётся целой.

Уровни организации белковой молекулы

Таблицу удобно читать сверху вниз: каждый следующий уровень описывает более сложную организацию той же белковой молекулы. При разборе изменения белка сначала определите, разрываются ли пептидные связи, а затем выясните, какие пространственные взаимодействия нарушены. Четвёртый уровень учитывают только у белков, состоящих из нескольких полипептидных цепей.

Разбор задач

Образование дипептида

Условие. Запишите образование дипептида из двух аминокислот общего вида H₂N–CH(R)–COOH и H₂N–CH(R′)–COOH и укажите выделяющуюся молекулу. Нужно определить, какие группы реагируют, и сохранить остатки обеих аминокислот в правильном порядке.

1. Найдите карбоксильную группу первой аминокислоты и аминогруппу второй. Именно они участвуют в конденсации.
2. Удалите OH из карбоксильной группы и H из аминогруппы. Эти части образуют H₂O.
3. Соедините оставшиеся фрагменты через –CO–NH–. Получается H₂N–CH(R)–CO–NH–CH(R′)–COOH.

Ответ: образуется дипептид H₂N–CH(R)–CO–NH–CH(R′)–COOH и выделяется одна молекула H₂O. Пептидная связь находится между атомами C и N фрагмента –CO–NH–.

Число связей в линейной цепи

Условие. Определите число пептидных связей и молекул воды при соединении n аминокислот в одну линейную цепь. Важно считать не все аминокислоты, а соединения между соседними звеньями.

1. Расположите n аминокислот в ряд. У первой и последней остаётся по одному свободному концу, а соединения возникают между соседними молекулами.
2. Число промежутков между n объектами равно n − 1. Значит, образуется n − 1 пептидных связей.
3. Каждая такая связь появляется с отщеплением одной молекулы воды. Поэтому воды выделяется также n − 1 молекул.

Ответ: для линейной цепи из n аминокислот образуются n − 1 пептидных связей и n − 1 молекул воды.

Нагревание и полный гидролиз

Условие. Сравните изменения белка при нагревании и при полном гидролизе. Нужно указать, какие уровни организации затрагиваются и почему эти процессы нельзя считать одинаковыми.

1. При нагревании проверьте, разрываются ли пептидные связи. Обычно они сохраняются, но нарушаются взаимодействия, поддерживающие вторичную, третичную и иногда четвертичную структуры.
2. При полном гидролизе вода разрывает пептидные связи. Поэтому первичная структура исчезает, а белок распадается до аминокислот или небольших продуктов их последовательного расщепления.
3. Сопоставьте результат: денатурированный белок имеет изменённую форму, а гидролизованный — уже не сохраняет исходную белковую цепь.

Ответ: нагревание обычно вызывает денатурацию и сохраняет первичную структуру, а полный гидролиз разрушает пептидные связи и первичную структуру белка.

Типичные ошибки

Ошибка 1. Считать аминокислотные остатки свободными аминокислотами внутри белка. Так думают, потому что белки действительно получают из аминокислот, но после конденсации их группы частично изменяются. Проверьте себя: найдите в цепи фрагменты –CO–NH– и учтите выделение воды.

Ошибка 2. Путать пептидную связь с водородной. Пептидная связь соединяет соседние остатки в самой цепи, а водородные связи помогают удерживать её пространственную укладку. Если мысленно разрывается основная цепь, речь идёт о пептидных связях.

Ошибка 3. Считать денатурацию и гидролиз одним процессом. Ошибка появляется, когда любое исчезновение свойств белка называют его распадом. Проверьте, разрушилась ли первичная цепь: при денатурации обычно нет, при гидролизе пептидные связи разрываются.

Ошибка 4. Приписывать четвертичную структуру каждому белку. Она возможна только тогда, когда несколько полипептидных цепей объединены в общий комплекс. Если белок состоит из одной цепи, анализ ограничивается первичной, вторичной и третичной структурами.

Связь с другими темами

Для понимания темы нужны знания о строении аминокислот, свойствах аминогруппы и карбоксильной группы. Также пригодится представление о реакциях конденсации, где соединение частиц сопровождается отщеплением небольшой молекулы, например воды. Эти сведения позволяют самостоятельно записывать образование пептидной связи.

Тема служит основой для изучения химических свойств белков и их гидролиза. Она помогает объяснить, почему изменение условий среды влияет на активность ферментов и другие функции белков. Через строение белковых молекул можно связать органическую химию с обменом веществ в организме.

Что запомнить

• Белки — природные полимеры, состоящие из аминокислотных остатков.
• Остатки аминокислот соединены пептидными связями.
• Первичная структура — последовательность аминокислотных остатков.
• Пространственная структура определяет свойства и функции белка.
• Денатурация обычно не разрушает первичную структуру.
• Гидролиз белка приводит к разрыву пептидных связей.