Аминокислоты

Определения и обозначения

Аминокислоты — органические соединения, в состав которых одновременно входят аминогруппа –NH₂ и карбоксильная группа –COOH. Карбоксильная группа придаёт молекуле кислотные свойства, а аминогруппа позволяет присоединять протон, как это делают основания. Поэтому для описания поведения аминокислоты нужно учитывать обе группы, а не только одну из них.

α-Аминокислоты — вещества, у которых аминогруппа связана с атомом углерода, соседним с углеродом карбоксильной группы. Буквой α обозначают именно это соседнее положение; следующий атом углерода называют β-положением. Обозначение помогает отличить α-аминокислоты от соединений, в которых аминогруппа находится дальше от –COOH.

Биполярный ион — частица, в которой аминогруппа получила протон и стала –NH₃⁺, а карбоксильная группа отдала протон и превратилась в –COO⁻. В целом частица остаётся электрически нейтральной, потому что её положительный и отрицательный заряды компенсируют друг друга. Это обозначение показывает форму, в которой аминокислота существует преимущественно в твёрдом состоянии.

Пептидная связь — связь –CO–NH–, возникающая при соединении карбоксильной группы одной аминокислоты с аминогруппой другой. При её образовании отщепляется вода, а исходные молекулы становятся остатками в общей цепи. Это понятие нужно, чтобы описывать строение пептидов и белков.

Как это устроено

Общую формулу α-аминокислоты записывают так: H₂N–CH(R)–COOH. В ней –NH₂ — аминогруппа, –COOH — карбоксильная группа, а центральный атом углерода связан также с водородом и радикалом R. Радикал — это часть молекулы, которая остаётся после выделения характерных функциональных групп; у разных аминокислот он имеет разное строение. Поэтому общая формула одновременно показывает сходство класса и источник различий между его представителями.

Аминокислота проявляет кислотные свойства потому, что в карбоксильной группе связь O–H может разрываться с отдачей протона H⁺. В то же время атом азота аминогруппы способен присоединить протон за счёт своей электронной пары. По этой причине аминокислоты реагируют и с основаниями, и с кислотами: в реакции с основанием участвует преимущественно –COOH, а с кислотой — –NH₂. Способность вещества проявлять свойства и кислоты, и основания называют амфотерностью.

Протон от карбоксильной группы может перейти к аминогруппе внутри одной молекулы: –NH₂ и –COOH превращаются в –NH₃⁺ и –COO⁻. Так появляется биполярный ион, который называют также цвиттер-ионом. В твёрдом состоянии противоположно заряженные участки соседних частиц притягиваются и образуют устойчивую кристаллическую структуру. Поэтому в кристалле аминокислоты преимущественно представлены именно в биполярной форме, а не как нейтральные молекулы H₂N–CH(R)–COOH.

Строение радикала влияет на размер, форму и свойства молекулы, поэтому аминокислоты различаются при одинаковом наборе основных групп. У глицина радикал R — атом водорода, а у аланина — группа –CH₃; оба вещества относятся к простейшим α-аминокислотам. У валина радикал разветвлённый, а у фенилаланина содержит бензольное кольцо. Таким образом, запись H₂N–CH(R)–COOH позволяет сравнить вещества, не теряя из виду общую часть их строения.

При соединении аминокислот карбоксильная группа одной молекулы взаимодействует с аминогруппой другой. Гидроксильная часть –OH карбоксильной группы и атом водорода аминогруппы образуют молекулу H₂O, а оставшиеся части соединяются фрагментом –CO–NH–. Эта связь называется пептидной, а две соединённые аминокислоты образуют дипептид. Если таким способом соединяется много остатков, получается цепь — пептид или белок; порядок остатков может быть разным.

Строение и свойства некоторых аминокислот

Сравнивайте строки таблицы по радикалу R: функциональные группы у приведённых веществ общие, а радикалы различаются. В формулах показана нейтральная запись молекул; в твёрдом состоянии характерна биполярная форма. Особенно удобно сопоставить глицин и аланин: их радикалы отличаются всего на один фрагмент, но это уже разные аминокислоты.

Разбор задач

1. Формула аланина

Условие. Запишите структурную формулу аланина, если его радикал R — CH₃, и укажите функциональные группы. Нужно воспользоваться общей формулой α-аминокислоты H₂N–CH(R)–COOH. Не следует заменять радикалом всю центральную часть: R занимает только место заместителя при α-атоме углерода.

1. Записываем каркас H₂N–CH(R)–COOH.
2. Подставляем вместо R группу CH₃: H₂N–CH(CH₃)–COOH.
3. Находим функциональные группы: H₂N — аминогруппа, COOH — карбоксильная группа.

Ответ. Структурная формула аланина — H₂N–CH(CH₃)–COOH; его функциональные группы — –NH₂ и –COOH. Проверка: центральный атом углерода связан с аминогруппой, карбоксильной группой, водородом и радикалом CH₃, как и требуется для α-аминокислоты.

2. Реакции глицина с NaOH и HCl

Условие. Составьте уравнения взаимодействия глицина H₂N–CH₂–COOH с гидроксидом натрия и соляной кислотой. Сначала определяем функциональную группу, которая реагирует с каждым веществом. Щёлочь нейтрализует кислотную карбоксильную группу, а кислота протонирует аминогруппу.

1. Для NaOH заменяем водород в –COOH на Na и учитываем образование воды: H₂N–CH₂–COOH + NaOH → H₂N–CH₂–COONa + H₂O.
2. Для HCl аминогруппа присоединяет протон; продукт записываем как соль: H₂N–CH₂–COOH + HCl → [H₃N⁺–CH₂–COOH]Cl⁻.
3. Проверяем смысл реакций: в первом уравнении участвует –COOH, во втором — –NH₂.

Ответ. Уравнения показывают, что глицин реагирует и с основанием, и с кислотой, то есть проявляет амфотерные свойства. В солях его функциональные группы изменяются по-разному: с щёлочью образуется карбоксилат, а с кислотой — протонированная аминогруппа.

3. Дипептид глицина и аланина

Условие. Составьте уравнение образования дипептида из глицина и аланина, обозначьте пептидную связь и укажите выделяющуюся молекулу. Выбираем порядок остатков: здесь сначала записываем глицин, затем аланин. Возможен и обратный порядок, при этом получится другой дипептид.

1. Записываем реагенты: H₂N–CH₂–COOH + H₂N–CH(CH₃)–COOH.
2. Соединяем карбоксильную группу глицина с аминогруппой аланина: от –COOH отходит OH, от –NH₂ — H.
3. Записываем продукт и воду: H₂N–CH₂–CO–NH–CH(CH₃)–COOH + H₂O.
4. Отмечаем фрагмент –CO–NH– как пептидную связь и проверяем, что из двух аминокислотных молекул удалены H и OH.

Ответ. H₂N–CH₂–COOH + H₂N–CH(CH₃)–COOH → H₂N–CH₂–CO–NH–CH(CH₃)–COOH + H₂O. Выделяется молекула воды, а выделенная часть –CO–NH– является пептидной связью.

Типичные ошибки

Ошибка — считать аминокислоты только основаниями из-за наличия –NH₂. Так думают, если замечают лишь аминогруппу и не учитывают карбоксильную –COOH, способную отдавать протон. Проверьте себя: можете ли вы назвать одну группу, отвечающую за кислотные свойства, и другую — за основные? Наличие обеих объясняет амфотерность.

Не смешивайте аминогруппу –NH₂ с группой –NH₃⁺ в биполярном ионе. Первая нейтральна, а вторая образуется после присоединения протона и имеет положительный заряд. Для проверки посчитайте атомы водорода при азоте и обратите внимание на знак заряда: в записи биполярного иона должны быть также –COO⁻ и компенсирующий отрицательный заряд.

Не называйте α-аминокислотой любое соединение, где есть –NH₂ и –COOH. Ошибка возникает, если не проследить расстояние между группами и считать букву α общим названием класса. Проверьте формулу: аминогруппа должна находиться у соседнего с карбоксильной группой атома углерода, то есть у α-углерода.

При составлении пептида нельзя забывать воду или соединять две карбоксильные либо две аминогруппы. Обычно ошибку допускают, когда воспринимают реакцию как простое сцепление молекул. Проверьте, что связь возникает между –COOH одной аминокислоты и –NH₂ другой, а из –OH и H образуется H₂O; в продукте должен появиться фрагмент –CO–NH–.

Связь с другими темами

Для понимания аминокислот нужно знать строение аминогруппы и карбоксильной группы, а также понятие функциональной группы — части молекулы, определяющей характерные реакции вещества. Представления о кислотах и основаниях помогают объяснить амфотерность и составлять уравнения взаимодействия аминокислот с кислотами и щелочами. Далее эта тема связывается с изучением белков: аминокислоты служат их структурными звеньями, соединёнными пептидными связями. Значит, свойства небольших молекул помогают понять, как устроены крупные биологические соединения.

Что запомнить

• Аминокислоты содержат и аминогруппу, и карбоксильную группу.
• В α-аминокислотах эти группы связаны с одним и тем же атомом углерода.
• Аминокислоты проявляют свойства кислот и оснований.
• В твёрдом состоянии аминокислоты преимущественно существуют в форме биполярных ионов.
• Радикал R различает аминокислоты и влияет на их свойства.
• Пептидная связь –CO–NH– образуется с отщеплением воды.