"Химия (базовый уровень)", Еремин В.В., Кузьменко Н.Е., Дроздов А.А. и др./ Под ред. Лунина В.В.
Аминокислоты содержат в одной молекуле аминогруппу –NH₂ и карбоксильную группу –COOH. Благодаря этому они реагируют и с кислотами, и со щелочами, а в растворах и кристаллах могут существовать как цвиттер-ионы. Особенно важны α-аминокислоты: из их остатков строятся белки. При соединении аминокислот возникают пептидные связи и выделяется вода, поэтому свойства этих веществ помогают понять строение белков и их образование.
Текст подготовлен нейронной сетью по теме параграфа и не заменяет учебник — важные факты и формулировки сверяйте с ним.
Аминокислота — органическое соединение, содержащее одновременно аминогруппу –NH₂ и карбоксильную группу –COOH. Эти группы определяют характерные реакции вещества: аминогруппа проявляет основные свойства, а карбоксильная — кислотные. Поэтому по строению аминокислоты можно предсказать её взаимодействие и с кислотами, и со щелочами.
α-Аминокислота — аминокислота, в которой аминогруппа присоединена к углеродному атому, соседнему с карбоксильной группой. Для таких веществ обычно используют общую схему NH₂–CH(R)–COOH, где R обозначает атом водорода или углеводородный заместитель. Эта запись помогает сразу увидеть взаимное положение функциональных групп и отличить α-аминокислоту от аминокислоты с иным расположением –NH₂.
Цвиттер-ион — внутренняя соль аминокислоты, существующая в виде положительно заряженной группы –NH₃⁺ и отрицательно заряженной группы –COO⁻. Заряды возникают, когда карбоксильная группа отдаёт протон аминогруппе. Такое представление нужно, чтобы объяснить свойства аминокислот в растворах и кристаллах.
Пептидная связь — связь –CO–NH–, образующаяся при взаимодействии карбоксильной группы одной аминокислоты с аминогруппой другой. При соединении удаляются части –OH и H, которые образуют молекулу воды. Пептидная связь соединяет остатки аминокислот в цепь и служит основой строения пептидов и белков.
В молекуле аминокислоты одновременно присутствуют две разные функциональные группы, поэтому её формула объединяет признаки амина и карбоновой кислоты. Для α-аминокислот строение удобно записывать как NH₂–CH(R)–COOH: центральный атом углерода связан с аминогруппой, карбоксильной группой, водородом и заместителем R. Если R = H, получается глицин NH₂–CH₂–COOH. Общая формула показывает состав и взаимное расположение групп, а конкретное значение R различает аминокислоты.
α-Аминокислоты выделяют в особую группу из-за положения аминогруппы относительно карбоксильной. Буква α указывает на первый углеродный атом после углерода карбоксильной группы: именно к нему присоединена –NH₂. Поэтому недостаточно увидеть в формуле обе группы — нужно проследить связи между атомами. Если аминогруппа присоединена к соседнему с –COOH углероду, формула соответствует α-аминокислоте.
Аминокислоты амфотерны, потому что две их группы способны по-разному реагировать. Аминогруппа принимает протон от кислоты, например при взаимодействии с HCl образуется соль. Карбоксильная группа отдаёт протон основанию, поэтому при действии NaOH образуются соль карбоновой кислоты и вода. В результате одна и та же молекула может проявлять свойства и основания, и кислоты.
Протон может перемещаться внутри молекулы от –COOH к –NH₂, превращая их в –COO⁻ и –NH₃⁺. Так возникает цвиттер-ион: в нём есть оба заряда, но суммарный заряд равен нулю. В кристаллах противоположно заряженные частицы притягиваются, поэтому для разрушения кристаллической решётки нужна значительная энергия, что связано с высокими температурами плавления. Заряженные группы взаимодействуют с водой, поэтому многие аминокислоты растворяются в ней, хотя растворимость зависит и от строения заместителя R.
При образовании пептида карбоксильная группа одной аминокислоты соединяется с аминогруппой другой. От первой отщепляется группа –OH, от второй — атом H; вместе они дают H₂O, а оставшиеся части образуют фрагмент –CO–NH–. Такая реакция называется конденсацией, поскольку молекулы соединяются с выделением небольшой молекулы воды. Если соединяются две аминокислоты, получается дипептид, а дальнейшее присоединение остатков ведёт к образованию более длинных пептидных цепей.
| Объект или свойство | Общая схема | Что происходит | Пример |
|---|---|---|---|
| Строение α-аминокислоты | NH₂–CH(R)–COOH | Аминогруппа и карбоксильная группа находятся у соседних атомов углерода | Глицин: NH₂–CH₂–COOH |
| Взаимодействие с кислотой | NH₂–CH(R)–COOH + HCl | Образуется соль по аминогруппе | NH₂–CH₂–COOH + HCl → [NH₃⁺–CH₂–COOH]Cl⁻ |
| Взаимодействие со щёлочью | NH₂–CH(R)–COOH + NaOH | Нейтрализуется карбоксильная группа | NH₂–CH₂–COOH + NaOH → NH₂–CH₂–COONa + H₂O |
| Образование дипептида | Аминокислота + аминокислота | Отщепляется вода и возникает пептидная связь –CO–NH– | Глицин + аланин → глицилаланин + H₂O |
| Качественная реакция | Аминокислота + нингидрин | Появляется характерное окрашивание | Использование для обнаружения аминокислот |
Сначала по столбцу «Объект или свойство» выберите нужный процесс, затем прочитайте схему и объяснение. В последнем столбце приведён пример, который можно использовать как образец для записи уравнения. При работе с реакциями проверяйте, какая именно функциональная группа вступает во взаимодействие.
Условие. Запишите структурную формулу 2-аминопропановой кислоты, укажите функциональные группы и определите, является ли она α-аминокислотой. Название сообщает, что основа молекулы — пропановая кислота, а аминогруппа находится у второго атома углерода. Нумерацию цепи ведут от карбоксильного углерода, который считается первым.
Ответ. Структурная формула — CH₃–CH(NH₂)–COOH; это α-аминокислота. Вещество содержит аминогруппу и карбоксильную группу, поэтому может проявлять амфотерные свойства.
Условие. Составьте уравнения реакций глицина с соляной кислотой и гидроксидом натрия. Для каждого уравнения нужно определить, какая функциональная группа реагирует, а не считать всю молекулу только кислотой. Формула глицина — NH₂–CH₂–COOH.
Ответ. Уравнения приведены выше: с соляной кислотой реагирует аминогруппа, а с гидроксидом натрия — карбоксильная группа. Эти две реакции показывают амфотерный характер глицина.
Условие. Составьте уравнение образования дипептида из глицина и аланина, назовите продукт, выделите пептидную связь и вычислите молярную массу. Для заданного порядка соединения сначала записываем остаток глицина, затем аланина. В реакции одна молекула воды отщепляется при соединении двух аминокислот.
Ответ. NH₂–CH₂–COOH + NH₂–CH(CH₃)–COOH → NH₂–CH₂–CO–NH–CH(CH₃)–COOH + H₂O. Продукт — глицилаланин, пептидная связь — –CO–NH–, молярная масса — 146 г/моль.
Считать аминокислоту только кислотой и не учитывать реакцию аминогруппы с кислотами — значит обращать внимание лишь на –COOH. Такую ошибку допускают, когда переносят на всю молекулу свойства одной функциональной группы. Проверяйте себя вопросом: есть ли в формуле –NH₂, способная принять протон? Если есть, аминокислота может образовать соль и с кислотой.
Запись аминогруппы у любого атома углерода не делает вещество α-аминокислотой. Ошибка возникает, если ориентироваться только на наличие –NH₂ и –COOH, не проверяя расстояние между ними. Чтобы проверить формулу, отсчитайте атомы углерода от карбоксильного: аминогруппа должна находиться у соседнего, второго атома цепи.
При образовании пептидной связи иногда удаляют не те атомы или забывают записать воду. Это происходит, если соединяют молекулы произвольно, не выделяя карбоксильную и аминогруппу. Проверьте, что от –COOH взята часть –OH, от –NH₂ — H, а вместе они образовали H₂O.
Пептидную связь путают с простой связью C–C, потому что не отмечают, какие части молекул соединяются. Но характерный фрагмент связи — –CO–NH–: в нём присутствуют углерод, кислород, азот и водород. Для самопроверки найдите карбонильную часть –CO– и непосредственно связанный с ней атом азота –NH–; это и есть участок, возникший при реакции функциональных групп.
Для изучения аминокислот нужно знать, как устроены органические вещества, распознавать функциональные группы и понимать свойства карбоновых кислот и аминов. Эти знания позволяют объяснить, почему одна молекула вступает в реакции обоих типов. Далее тема связывается с пептидами и белками, построенными из остатков аминокислот. Она пригодится при изучении полимеров, пищевых веществ, обмена белков и качественных реакций органических соединений.
Почему аминокислоты называют амфотерными соединениями?
В молекуле аминокислоты есть основные свойства у аминогруппы –NH₂ и кислотные свойства у карбоксильной группы –COOH. Поэтому аминокислота может реагировать и с кислотой, и со щёлочью.
Чем α-аминокислота отличается от других аминокислот?
У α-аминокислоты аминогруппа связана с углеродным атомом, соседним с тем, к которому присоединена карбоксильная группа. В структурной формуле это отражают записью NH₂–CH(R)–COOH.
Почему в растворе аминокислота может иметь одновременно положительный и отрицательный заряды?
Протон от карбоксильной группы может перейти к аминогруппе. В результате возникают заряженные группы –NH₃⁺ и –COO⁻, а молекула в целом остаётся электронейтральной.
Как определить, где находится пептидная связь?
Найдите фрагмент –CO–NH–: это пептидная связь. Он образуется между углеродом карбоксильной группы одного остатка аминокислоты и азотом аминогруппы другого.
Почему при образовании пептида выделяется вода?
При соединении аминокислот от карбоксильной группы одной отщепляется –OH, а от аминогруппы другой — H. Эти части образуют H₂O, а оставшиеся фрагменты соединяются в пептидную связь.
§ 14. Аминокислоты
