§ 15. Белки

Определения и обозначения

Белок — природный высокомолекулярный органический полимер, состоящий из остатков аминокислот. Слово «природный» означает, что такие полимеры образуются в живых организмах. Это определение связывает состав белка с его строением и многочисленными функциями.

Аминокислота — органическое соединение, в молекуле которого есть аминогруппа –NH₂ и карбоксильная группа –COOH. Аминогруппа придаёт основные свойства, а карбоксильная группа — кислотные. Наличие обеих групп позволяет аминокислотам соединяться друг с другом.

Пептидная связь — связь между атомом углерода карбоксильной группы одной аминокислоты и атомом азота аминогруппы другой. Её обычно записывают как фрагмент –CO–NH–. Благодаря таким связям отдельные аминокислотные остатки образуют длинную полипептидную цепь.

Денатурация — нарушение природной пространственной структуры белка под действием нагревания, кислот, щелочей, солей тяжёлых металлов и других факторов. При этом первичная цепь часто сохраняется, поэтому денатурация не равна полному разрушению молекулы. Понятие помогает объяснить изменение свойств белка при варке яйца или воздействии химических веществ.

Как это устроено

Аминокислоты соединяются в цепь потому, что в одной молекуле есть аминогруппа, а в другой — карбоксильная группа. При их взаимодействии от карбоксильной группы отщепляются –OH, а от аминогруппы — H, поэтому образуется H₂O. Оставшиеся части соединяются в фрагмент –CO–NH–, то есть в пептидную связь; повторение реакции приводит к росту цепи.

Порядок аминокислотных остатков в цепи называют первичной структурой. Он записывается от одного конца цепи к другому и не является случайным: даже замена одного остатка может изменить свойства белка. Последовательность определяет, какие участки цепи окажутся рядом после сворачивания молекулы.

Участки полипептидной цепи взаимодействуют между собой, потому что боковые группы аминокислот имеют разные свойства и могут притягиваться, отталкиваться или образовывать дополнительные связи. В результате цепь изгибается, сворачивается и приобретает определённую форму. Поэтому белок — не просто линейный полимер, а сложная пространственная система.

Выделяют четыре уровня организации белка. Первичная структура — последовательность аминокислот, вторичная — регулярная укладка отдельных участков цепи, третичная — общая форма одной цепи, а четвертичная — объединение нескольких цепей в единую молекулу. Каждый следующий уровень строится на основе предыдущего и уточняет пространственное устройство белка.

Форма белковой молекулы связана с её свойствами, потому что именно расположение участков цепи определяет, с какими веществами белок может взаимодействовать. Например, у фермента в определённой области образуется активный центр, подходящий к молекуле вещества. Если укладка изменяется, активный центр и другие рабочие участки могут исчезнуть или изменить форму.

Внешние условия способны нарушить слабые взаимодействия, удерживающие вторичную и третичную структуры. При нагревании, изменении кислотности или добавлении некоторых солей белок разворачивается и теряет природные свойства. Такое изменение называют денатурацией; разрыв пептидных связей относится уже к разрушению цепи, например при гидролизе.

Белки имеют большую молекулярную массу, сложное строение и специфические физические свойства, а многие из них плохо растворяются или образуют коллоидные растворы. Для обнаружения белка применяют качественные реакции с характерным цветом. Биуретовая реакция даёт фиолетовую окраску при наличии пептидных связей, а ксантопротеиновая — жёлтую окраску при реакции с ароматическими фрагментами аминокислот.

Уровни организации белковой молекулы

Таблицу удобно читать сверху вниз: каждый уровень описывает всё более сложную организацию белка. Сначала определяют порядок остатков, затем укладку одной цепи и, если она есть, объединение нескольких цепей. Четвертичный уровень есть не у всех белков.

Разбор задач

Задача 1. Определите, сколько пептидных связей образуется при соединении трёх молекул аминокислот в одну неразветвлённую цепь. Цепь образуется последовательно, поэтому каждая новая аминокислота соединяется с уже имеющимся фрагментом. Нужно учесть, что связь возникает между соседними остатками.

1. При соединении первой и второй аминокислот образуется одна пептидная связь.
2. При присоединении третьей аминокислоты образуется ещё одна связь.
3. Проверяем результат по формуле: для n остатков число связей равно n − 1, значит 3 − 1 = 2.

Ответ: образуются две пептидные связи. В неразветвлённой цепи крайние остатки соединены через промежуточный остаток.

Задача 2. Запишите уравнение образования дипептида из двух заданных аминокислот и укажите выделяющуюся молекулу. Обозначим их формулами H₂N–CH(R₁)–COOH и H₂N–CH(R₂)–COOH. Для записи важно выбрать, какая аминогруппа реагирует с карбоксильной группой.

1. У первой молекулы выделяем карбоксильную группу –COOH, а у второй — аминогруппу –NH₂.
2. От первой группы убираем –OH, от второй — H, поэтому отщепляется H₂O.
3. Записываем продукт: H₂N–CH(R₁)–CO–NH–CH(R₂)–COOH.

Ответ: H₂N–CH(R₁)–COOH + H₂N–CH(R₂)–COOH → H₂N–CH(R₁)–CO–NH–CH(R₂)–COOH + H₂O. Выделяется одна молекула воды.

Задача 3. Объясните, что произойдёт с белком при нагревании, и определите, изменится ли его первичная структура. При нагревании нужно различать изменения формы молекулы и разрыв химических связей главной цепи. Это позволяет правильно выбрать термин.

1. Нагревание нарушает слабые взаимодействия, поддерживающие вторичную и третичную структуры.
2. Белковая цепь разворачивается, поэтому изменяются растворимость, активность и другие свойства.
3. Пептидные связи обычно не разрываются, следовательно, первичная структура сохраняется.

Ответ: белок подвергается денатурации, а его первичная структура при обычном нагревании обычно не изменяется. Полное разрушение цепи было бы связано с гидролизом пептидных связей.

Типичные ошибки

Первая ошибка — считать, что пептидная связь соединяет одинаковые группы. Её допускают, потому что в названии аминокислоты выделяют сразу две функциональные группы, но связь возникает между аминогруппой одной молекулы и карбоксильной группой другой. Проверка: в продукте должен появиться фрагмент –CO–NH– и выделиться вода.

Вторая ошибка — путать денатурацию с гидролизом. Причина в том, что оба процесса меняют свойства белка, однако при денатурации обычно нарушается укладка, а при гидролизе разрываются пептидные связи. Проверьте, сохранилась ли главная цепь: если да, речь идёт о денатурации.

Третья ошибка — считать четвертичную структуру обязательной для любого белка. Она возникает только тогда, когда белок состоит из нескольких полипептидных цепей, называемых субъединицами. Если цепь одна, достаточно описать её первичную, вторичную и третичную структуры.

Четвёртая ошибка — полагать, что изменение формы не влияет на свойства белка. Такое мнение появляется, если учитывать только состав, но не пространственное расположение участков молекулы. Проверка проста: выясните, сохранилась ли форма активного или связывающего участка, от которого зависит функция.

Связь с другими темами

Для понимания белков нужны знания о строении аминокислот, кислотных свойствах карбоксильной группы, основных свойствах аминогруппы и понятии полимера. Эти сведения объясняют образование пептидной связи и строение цепи. Дальше тема используется при изучении ферментов, обмена веществ, питания и роли белков в организмах.

Что запомнить

• Белки — природные полимеры, мономерными звеньями которых служат остатки аминокислот.
• Остатки аминокислот в цепи соединены пептидными связями.
• Первичная структура — последовательность аминокислотных остатков.
• Пространственная структура белка влияет на его свойства и функцию.
• Денатурация нарушает природную структуру белка и может изменить его свойства.
• Белки обнаруживают с помощью качественных цветных реакций.