§ 38. Белки

Определения и обозначения

Белок — природный высокомолекулярный полимер, молекулы которого построены из остатков α-аминокислот. Полимером его называют потому, что в составе есть много повторяющихся звеньев. Это определение связывает строение белка с его биологическими функциями.

Пептидная связь — фрагмент −CO−NH− между остатками аминокислот, возникающий при выделении молекулы воды. Она соединяет карбоксильную группу одной аминокислоты с аминогруппой другой. По числу таких связей можно судить о длине линейной полипептидной цепи.

Первичная структура белка — последовательность остатков аминокислот в полипептидной цепи. Даже замена одного звена может изменить дальнейшее сворачивание молекулы. Поэтому первичная структура служит «планом», от которого зависят форма и свойства белка.

Денатурация — разрушение пространственной структуры белка под действием температуры, кислот, щелочей или других факторов без разрыва пептидных связей. При этом цепь может развернуться или изменить форму. В результате белок часто теряет растворимость и биологическую активность.

Как это устроено

Белки относят к природным полимерам, потому что они образуются в живых организмах из повторяющихся мономерных звеньев — остатков α-аминокислот. Аминокислоты могут быть разными, поэтому белковые цепи отличаются составом и порядком звеньев. Соединение большого числа остатков создаёт длинную полипептидную цепь, а её размеры и состав определяют свойства вещества.

Пептидная связь образуется в реакции конденсации. Карбоксильная группа одной аминокислоты взаимодействует с аминогруппой другой: от первой удаляются −OH, от второй — H, и формируется H₂O. Оставшиеся фрагменты соединяются в виде −CO−NH−, поэтому одна новая пептидная связь сопровождается выделением одной молекулы воды.

Последовательность аминокислот задаёт первичную структуру, но белковая молекула не остаётся прямой цепью. Между участками цепи возникают взаимодействия, из-за которых формируются вторичная и третичная структуры, а несколько цепей иногда объединяются в четвертичную. Пространственная форма важна потому, что именно она определяет, с какими веществами белок может взаимодействовать.

Белки проявляют амфотерные свойства, поскольку в их составе есть кислотные карбоксильные и основные аминогруппы. В зависимости от среды эти группы могут отдавать или присоединять ионы водорода. Растворимость белкового вещества зависит от состава боковых групп, формы молекулы, температуры, кислотности и присутствия солей.

Денатурация и гидролиз затрагивают белок по-разному. При денатурации нарушаются главным образом взаимодействия, удерживающие вторичную и последующие структуры, а пептидные связи обычно сохраняются. При гидролизе вода присоединяется по месту пептидных связей, поэтому цепь распадается на более короткие пептиды или аминокислоты.

Уровни организации и основные признаки белков

Таблица помогает сопоставить уровень организации белка с причинами его формирования и результатом. Двигайтесь слева направо: сначала определите, что именно описывается, затем найдите связи или взаимодействия. Особенно важно отличать денатурацию, при которой меняется форма, от гидролиза, при котором разрушается цепь.

Разбор задач

Число пептидных связей

Определим число связей в линейной цепи, состоящей из 6 остатков аминокислот. Крайние остатки соединены только с соседними, поэтому каждая новая аминокислота после первой создаёт одну связь. Используем правило для цепи без разветвлений.

1. Обозначим число остатков: n = 6.
2. Вычтем первый остаток, который не образует связь с предыдущим: n − 1 = 6 − 1.
3. Получим 5 пептидных связей.

Ответ: в цепи содержится 5 пептидных связей. Если бы цепь была замкнутой в кольцо, число связей считалось бы иначе, но для обычной линейной цепи действует это правило.

Образование дипептида

Составим уравнение образования дипептида из глицина NH₂−CH₂−COOH и аланина NH₂−CH(CH₃)−COOH. Выбор направления соединения важен: если карбоксильная группа глицина реагирует с аминогруппой аланина, получается глицилаланин. В обратном порядке образовался бы другой дипептид.

1. Выделяем группы, которые взаимодействуют: −COOH глицина и −NH₂ аланина.
2. Убираем −OH и H, образующие молекулу воды.
3. Записываем продукт: NH₂−CH₂−CO−NH−CH(CH₃)−COOH + H₂O.

Ответ: NH₂−CH₂−COOH + NH₂−CH(CH₃)−COOH → NH₂−CH₂−CO−NH−CH(CH₃)−COOH + H₂O. Выделившееся вещество — вода, а фрагмент −CO−NH− является пептидной связью.

Масса воды при гидролизе

При полном гидролизе белка массой 540 г получено 600 г аминокислот. Масса продуктов стала больше, потому что при разрыве каждой пептидной связи присоединяется вода. Значит, разность масс равна общей массе воды, вошедшей в продукты.

1. Записываем массу исходного белка: m₁ = 540 г.
2. Записываем массу смеси аминокислот: m₂ = 600 г.
3. Вычисляем массу присоединившейся воды: m(H₂O) = m₂ − m₁ = 600 − 540 = 60 г.

Ответ: при гидролизе присоединилось 60 г воды. Это расчёт по закону сохранения массы: дополнительная масса продуктов пришла из воды.

Типичные ошибки

Белок представляют простой цепью аминокислот и забывают о пространственных структурах. Так происходит, если смешивать первичную последовательность с формой всей молекулы. Проверьте себя: отдельно назовите порядок звеньев, сворачивание цепи и объединение нескольких цепей.

Пептидную связь путают с любой связью между атомами углерода и водорода. Ошибка возникает из-за невнимания к функциональным группам аминокислот. Ищите именно фрагмент −CO−NH−, образованный между карбоксильной и аминогруппой.

Любое изменение формы белка называют гидролизом. Обычно так происходит потому, что оба процесса сопровождаются потерей свойств. Проверьте, разрываются ли пептидные связи: при денатурации обычно нет, при гидролизе — да.

Забывают связь между водой и пептидными связями. При образовании одной связи одна молекула воды выделяется, а при гидролизе присоединяется обратно. Поэтому число молекул воды связано с числом разорванных связей.

Связь с другими темами

Для понимания белков нужны знания о строении аминокислот, карбоксильной и аминогруппе, а также о реакциях конденсации и гидролиза. Тема продолжает изучение органических полимеров: белок имеет цепное строение, но его звенья химически сложнее многих синтетических полимеров. Амфотерность белков связывает её с кислотно-основными свойствами органических соединений. Эти знания понадобятся при изучении ферментов, обмена веществ, пищевой химии и биологической роли органических веществ.

Что запомнить

• Белки — природные полимеры, мономерами которых являются остатки α-аминокислот.
• Пептидная связь имеет фрагмент −CO−NH−.
• При образовании пептидной связи выделяется вода.
• Первичная структура задаётся последовательностью аминокислотных остатков.
• Денатурация изменяет пространственную структуру белка.
• При гидролизе белка пептидные связи разрываются с присоединением воды.
• Белки выполняют в организме строительную, каталитическую, транспортную, защитную и другие функции.