"Химия. Углубленный уровень", Габриелян О.С.
Белки — природные биополимеры, построенные из остатков аминокислот. Они входят в состав клеток и тканей, переносят вещества, защищают организм и ускоряют химические реакции. Свойства белка зависят не только от состава, но и от порядка аминокислот и того, как полипептидная цепь свёрнута в пространстве. При нагревании и других воздействиях эта форма может нарушиться — происходит денатурация. Чтобы понять поведение белков, нужно различать четыре уровня их структуры и не путать денатурацию с гидролизом, при котором разрываются связи между аминокислотными остатками.
Текст подготовлен нейронной сетью по теме параграфа и не заменяет учебник — важные факты и формулировки сверяйте с ним.
Белок — природный биополимер, молекула которого состоит из остатков аминокислот. В его составе обычно есть углерод, водород, кислород, азот, а иногда сера и другие элементы. В отличие от низкомолекулярных веществ, белок представляет собой крупную молекулу с длинными цепями и сложной пространственной формой. Именно поэтому для понимания его свойств важно знать не только состав, но и строение цепи.
Пептидная связь — связь между остатками аминокислот, возникающая при взаимодействии карбоксильной группы одной аминокислоты с аминогруппой другой. Её условно обозначают фрагментом –CO–NH–. Пептидные связи соединяют звенья в цепь, поэтому их число позволяет понять, сколько молекул воды потребуется для полного гидролиза.
Первичная структура белка — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Она показывает, в каком порядке звенья связаны друг с другом, и записывается от одного конца цепи к другому. Это понятие необходимо, чтобы отличать саму последовательность от формы, которую цепь принимает в пространстве.
Денатурация — нарушение природной пространственной структуры белка без разрушения его первичной структуры. Иными словами, цепь обычно сохраняет последовательность звеньев, но теряет привычную укладку. Понятие помогает объяснить, почему белок может утратить свойства, хотя его пептидные связи остались целыми.
При соединении аминокислот карбоксильная группа одной молекулы реагирует с аминогруппой другой. Гидроксильная часть карбоксильной группы и атом водорода аминогруппы образуют воду, а оставшиеся части связываются фрагментом –CO–NH–. Так возникает пептидная связь и формируется цепь; реакцию называют конденсацией, потому что при соединении молекул выделяется небольшая молекула воды. Повторение этого процесса приводит к образованию полипептида.
Порядок аминокислот не случаен: он задаёт первичную структуру и определяет, какие группы окажутся рядом после сворачивания цепи. Между участками цепи возникают притяжение и отталкивание, а также связи между боковыми группами аминокислот. Из-за этих взаимодействий цепь принимает устойчивую форму, поэтому изменение последовательности может повлиять на её укладку и свойства белка.
Различают четыре уровня организации белка. Первичная структура — порядок звеньев; вторичная — локальная укладка цепи в спираль или складчатый слой; третичная — объёмная форма одной полипептидной цепи. Четвертичная структура появляется, если несколько цепей объединяются в одну работающую молекулу. Каждый следующий уровень опирается на предыдущие, а форму удерживают разные взаимодействия: пептидные связи важны для первичной структуры, водородные — для вторичной, а для более сложной укладки также важны ионные, гидрофобные взаимодействия и дисульфидные связи.
Форма белка связана с его функцией, потому что определяет, с какими молекулами он может взаимодействовать. Ферменты ускоряют реакции, транспортные белки переносят вещества, структурные входят в состав клеток и тканей, а защитные помогают распознавать и обезвреживать чужеродные объекты. Белки также могут участвовать в движении и регуляции процессов организма. Если форма изменяется, нужные участки молекулы могут стать недоступными, и функция ослабевает или исчезает.
Нагревание, изменение кислотности, воздействие спирта и некоторых солей способны изменить взаимодействия, поддерживающие пространственную форму. Поэтому белок разворачивается или агрегирует — происходит денатурация, но пептидный каркас обычно остаётся целым. Гидролиз действует иначе: вода участвует в разрыве пептидных связей, и цепь распадается на более короткие фрагменты или аминокислоты. При полном гидролизе белка конечными продуктами становятся аминокислоты.
| Уровень структуры | Что представляет собой | Что удерживает | Что происходит при нарушении |
|---|---|---|---|
| Первичная | Последовательность аминокислотных остатков в цепи | Пептидные связи | Цепь разрывается или меняется её последовательность |
| Вторичная | Участки цепи в форме спирали или складчатого слоя | Главным образом водородные связи | Меняется локальная укладка цепи |
| Третичная | Общая пространственная форма одной цепи | Взаимодействия боковых групп, включая ионные и дисульфидные | Цепь теряет исходную форму и может утратить функцию |
| Четвертичная | Объединение нескольких полипептидных цепей | Взаимодействия между цепями | Комплекс распадается на отдельные цепи |
Читайте таблицу сверху вниз: каждый уровень описывает более сложную организацию молекулы. При разборе изменений сначала определите, нарушена ли последовательность звеньев или только их укладка. Четвертичный уровень рассматривают лишь у белков, состоящих из нескольких цепей.
Задача 1. Запишите фрагмент образования дипептида из двух аминокислот и отметьте пептидную связь. Обозначим аминокислоты общей формулой H₂N–CH(R)–COOH, где R — боковая часть молекулы. Нужно соединить карбоксильную группу первой молекулы с аминогруппой второй и учесть выделение воды.
Ответ: H₂N–CH(R₁)–COOH + H₂N–CH(R₂)–COOH → H₂N–CH(R₁)–CO–NH–CH(R₂)–COOH + H₂O. В уравнении показано образование одной связи и выделение одной молекулы воды.
Задача 2. При полном гидролизе трипептида определите число молекул воды и продукты реакции. Слово «три-» означает, что в цепи три аминокислотных остатка, соединённых последовательно. Важно считать не число остатков, а число связей между ними.
Ответ: потребуется 2 молекулы воды; образуются 3 молекулы аминокислот. В общем случае для цепи из n остатков требуется n − 1 молекул воды при полном гидролизе.
Задача 3. Раствор белка нагрели, а затем провели биуретовую реакцию. Объясните возможные изменения и результат реакции. Нагревание может нарушить вторичную, третичную и четвертичную структуру, из-за чего белок свернётся или выпадет в осадок. Само по себе нагревание не означает, что пептидные связи обязательно разорваны.
Ответ: если при нагревании произошла только денатурация, биуретовая реакция останется положительной, хотя белок мог изменить растворимость и форму. Если цепь предварительно гидролизована до отдельных аминокислот, пептидных связей не останется и характерная окраска не появится.
Ошибка: считать, что денатурация всегда разрушает первичную структуру. Так думают, потому что слово «разрушение» воспринимают как полный распад молекулы, хотя обычно меняется только её пространственная укладка. Проверьте себя: если цепь не расщепилась на фрагменты, пептидные связи могли сохраниться.
Ошибка: путать денатурацию с гидролизом. Оба процесса меняют свойства белка, поэтому их легко смешать, но при гидролизе вода разрывает пептидные связи, а при денатурации нарушается укладка цепи. Проверка простая: спросите, разрушен ли пептидный каркас или изменилась только форма.
Ошибка: представлять остатки аминокислот внутри белка как свободные аминокислоты. Это возникает из-за того, что в записи структуры используют названия исходных веществ, однако после соединения звенья связаны друг с другом. Проверьте схему: между соседними остатками должен быть фрагмент –CO–NH–.
Ошибка: приписывать четвертичную структуру каждому белку. Уровни перечисляют вместе, поэтому может показаться, что каждый белок обязательно проходит все четыре. Но четвертичный уровень возможен только при объединении нескольких полипептидных цепей; достаточно проверить, сколько цепей входит в молекулу.
Для изучения белков пригодятся знания о строении аминокислот, свойствах аминогруппы и карбоксильной группы. Эти группы объясняют, как образуется пептидная связь и почему при соединении выделяется вода. Понятия конденсации и гидролиза помогают проследить направление превращений: при конденсации цепь строится, а при гидролизе распадается.
Тема белков связана с изучением ферментов и обмена веществ: многие ферменты сами являются белками и ускоряют реакции в клетке. Их свойства зависят от пространственной формы, поэтому изменения среды могут влиять на скорость процессов. Знания о белках также нужны для понимания биохимии клетки, транспорта веществ и работы защитных систем организма.
Чем белок отличается от полипептида?
Полипептид — это цепь аминокислотных остатков, соединённых пептидными связями. Белком обычно называют одну или несколько таких цепей, которые приобрели определённую пространственную форму и выполняют биологическую функцию.
Как образуется пептидная связь?
Карбоксильная группа одной аминокислоты взаимодействует с аминогруппой другой. При этом отщепляется вода и образуется фрагмент связи –CO–NH–.
Чем денатурация отличается от гидролиза?
При денатурации нарушается пространственная укладка белка, но пептидная цепь обычно остаётся целой. При гидролизе пептидные связи расщепляются с участием воды, поэтому образуются более короткие цепи или аминокислоты.
Можно ли восстановить структуру денатурированного белка?
Иногда после устранения воздействия белок способен восстановить исходную форму — это называют ренатурацией. Но часто денатурация необратима, например при сильном нагревании, когда цепи слипаются или образуют новые связи.
Как определить наличие белка качественной реакцией?
Для обнаружения пептидных связей применяют биуретовую реакцию: в щелочной среде добавляют раствор соли меди(II). Появление фиолетовой окраски указывает на наличие белка или полипептида.
§ 27. Белки
