§ 46. Белки

Определения и обозначения

Белки — природные высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков аминокислот. Высокомолекулярными их называют из-за большой длины и массы молекул. Белки образуют важную часть клеток и выполняют множество функций в организме.

Аминокислоты — органические соединения, содержащие аминогруппу и карбоксильную группу. Именно из их остатков строятся белковые цепи. Различный набор и порядок аминокислот позволяют получать белки с разными свойствами.

Пептидная связь — связь между остатками аминокислот, возникающая между карбоксильной и аминогруппами с выделением воды. В формуле цепи её часто узнают по фрагменту –CO–NH–. Она соединяет звенья полипептида в единую цепь.

Денатурация — разрушение пространственной структуры белка без разрыва основных связей его цепи. При этом белок меняет форму, растворимость и свойства. Такое изменение вызывают нагревание, кислоты, щёлочи и другие воздействия.

Как это устроено

Аминокислоты соединяются в полипептидную цепь реакцией конденсации. Карбоксильная группа одной молекулы реагирует с аминогруппой другой: от –OH карбоксильной группы и атома H аминогруппы образуется H₂O. Оставшиеся части соединяются фрагментом –CO–NH–, который и называют пептидной связью.

Последовательность аминокислот определяет, какие участки цепи притягиваются или отталкиваются друг от друга. Поэтому цепь сворачивается не случайно, а принимает определённую форму, от которой зависят растворимость и активность белка. Даже замена одной аминокислоты иногда меняет свойства всей молекулы.

Первичная структура — это порядок аминокислотных остатков в цепи. Вторичная структура — местное сворачивание цепи в спираль или складчатый слой, которое поддерживается главным образом водородными связями. Третичная структура — общая пространственная форма одной цепи, а четвертичная возникает при объединении нескольких белковых цепей.

При гидролизе к пептидным связям присоединяется вода, и цепь постепенно распадается на более короткие фрагменты, а затем на аминокислоты. Кислоты, щёлочи и ферменты ускоряют разрыв этих связей, потому что помогают воде вступать в реакцию. В организме гидролиз белков обеспечивают пищеварительные ферменты.

Нагревание, кислоты, щёлочи и соли тяжёлых металлов нарушают слабые взаимодействия, удерживающие пространственную форму белка. Цепь разворачивается, молекулы слипаются, и белок может выпасть в осадок. Если исходную форму удаётся восстановить, денатурация обратима; при глубоком повреждении или действии высокой температуры она необратима.

Строение, свойства и биологическое значение белков

Таблица помогает быстро отделить состав белка от его строения и свойств. При повторении сначала восстановите путь от аминокислот и пептидной связи к уровням организации. Затем свяжите химические изменения с биологическими функциями белков.

Разбор задач

Задача 1

Условие: в фрагменте H₂N–CH₂–CO–NH–CH(CH₃)–COOH выделить пептидную связь и определить, сколько молекул воды потребуется для полного гидролиза.

1. Ищем участок, в котором карбонильный углерод –CO– соединён с азотом –NH–. Это фрагмент –CO–NH–, то есть одна пептидная связь.
2. При гидролизе каждая пептидная связь разрывается с присоединением одной молекулы воды. В данном фрагменте такая связь только одна.
3. Следовательно, для полного гидролиза фрагмента потребуется одна молекула H₂O.

Ответ: пептидная связь — –CO–NH–; необходима 1 молекула воды.

Задача 2

Условие: записать схему образования дипептида из глицина и аланина, указать выделяющуюся молекулу и назвать связь.

1. Записываем формулы аминокислот: глицин H₂N–CH₂–COOH, аланин H₂N–CH(CH₃)–COOH.
2. Соединяем карбоксильную группу глицина с аминогруппой аланина. Схема реакции: H₂N–CH₂–COOH + H₂N–CH(CH₃)–COOH → H₂N–CH₂–CO–NH–CH(CH₃)–COOH + H₂O.
3. В результате образуется дипептид глицилаланин. Участок –CO–NH– является пептидной связью, а вода выделяется при конденсации.

Ответ: образуются глицилаланин и H₂O; связь между остатками — пептидная.

Задача 3

Условие: предложить опыт для обнаружения белка в растворе яичного белка и объяснить помутнение при нагревании.

1. К исследуемому раствору добавляем щёлочь, затем несколько капель раствора соли меди(II). В присутствии белка появляется фиолетовое окрашивание — это биуретовая реакция.
2. Для отдельной проверки нагреваем раствор. Под действием температуры нарушаются слабые связи, поддерживающие вторичную и третичную структуры белка.
3. Развёрнутые молекулы объединяются и образуют частицы осадка, поэтому раствор мутнеет. Такое изменение называют денатурацией и обычно считают необратимым при нагревании яичного белка.

Ответ: белок подтверждает фиолетовая биуретовая реакция, а помутнение при нагревании вызывается денатурацией и образованием осадка.

Типичные ошибки

Ошибка — считать белок одной молекулой аминокислоты. Её допускают, если путают мономер и полимер: белок состоит из большого числа аминокислотных остатков. Проверьте себя вопросом: можно ли разделить цепь на повторяющиеся звенья, соединённые пептидными связями?

Ошибка — путать пептидную и водородную связи. Пептидная связь соединяет аминокислоты внутри цепи, а водородные связи помогают этой цепи свернуться в пространстве. Чтобы не ошибиться, ищите фрагмент –CO–NH– и не называйте им взаимодействия между удалёнными участками цепи.

Ошибка — утверждать, что при любом изменении белка разрушается первичная структура. При обычной денатурации чаще нарушаются вторичная, третичная и четвертичная структуры, а пептидная цепь сохраняется. Проверка проста: выясните, разорвались ли пептидные связи или изменилась только форма молекулы.

Ошибка — называть любую реакцию с белком качественной без признака. Для биуретовой реакции обязательным результатом является фиолетовое окрашивание в щелочной среде в присутствии соединений меди(II). Если указан только осадок или помутнение, это ещё не доказательство именно биуретовой реакции.

Связь с другими темами

Для понимания белков нужны знания о строении аминокислот, функциональных группах, конденсации и гидролизе. Эти реакции объясняют образование пептидной цепи и её распад.

Тема связана с ферментами, обменом веществ, питанием и ролью белков в организме. Ферменты ускоряют реакции, а пищеварение включает гидролиз белков до аминокислот.

Дальше знания о белках пригодятся при изучении нуклеиновых кислот, биохимических реакций и органической химии. Сравнение белков и других биополимеров помогает понять разнообразие веществ живой клетки.

Что запомнить

• Белки — природные полимеры, мономерами которых являются аминокислоты.
• Аминокислоты соединяются пептидными связями.
• При образовании пептидной связи выделяется вода.
• Первичная структура белка определяется последовательностью аминокислот.
• При гидролизе белки распадаются до аминокислот.
• Денатурация изменяет пространственную структуру белка.
• Белок можно обнаружить биуретовой реакцией по фиолетовому окрашиванию.