§ 50. Белки

Определения и обозначения

Белок — природный полимер, состоящий из остатков аминокислот, соединённых пептидными связями. Полимером его называют потому, что молекула содержит много повторяющихся звеньев. Белки образуют ткани и участвуют в работе клеток, поэтому их строение связано с жизненными функциями.

Пептидная связь — фрагмент –CO–NH–, который образуется при соединении карбоксильной группы одной аминокислоты с аминогруппой другой. При этом отщепляется молекула воды. По таким связям можно узнать, как аминокислоты соединены в цепь.

Первичная структура белка — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Она похожа на порядок букв в слове: перестановка элементов может изменить смысл всей системы. Именно первичная структура задаёт, как цепь будет сворачиваться.

Денатурация — разрушение пространственной структуры белка без разрыва основных пептидных связей. Цепь теряет характерную форму, поэтому белок часто утрачивает свойства. Такое изменение вызывают нагревание, кислоты, щёлочи и некоторые соли.

Как это устроено

Белки относят к высокомолекулярным соединениям, потому что их молекулы состоят из большого числа аминокислотных звеньев и имеют значительную относительную молекулярную массу. Карбоксильная группа одной аминокислоты реагирует с аминогруппой другой, поэтому цепь может многократно удлиняться. Получается полипептид — длинная молекула с повторяющимися фрагментами –NH–CH(R)–CO–.

Пептидная связь возникает в реакции конденсации: гидроксильная группа карбоксила и атом водорода аминогруппы образуют воду. Оставшиеся части групп соединяются в фрагмент –CO–NH–. Порядок аминокислот не случаен: он определяет первичную структуру, а значит, влияет на последующее сворачивание и свойства белка.

Полипептидная цепь не остаётся прямой, потому что между участками молекулы действуют различные взаимодействия. Вторичная структура — отдельные участки цепи, свёрнутые в спираль или уложенные складками. Третичная структура — общая пространственная форма одной цепи, а четвертичная возникает, если несколько цепей объединяются в один белковый комплекс.

Температура, изменение кислотности среды, соли тяжёлых металлов, спирт и другие факторы нарушают взаимодействия, удерживающие белковую молекулу в определённой форме. Поэтому цепь разворачивается или скручивается иначе, а активные участки изменяют положение. Это и есть денатурация; при мягком воздействии она иногда обратима, но сильное воздействие часто приводит к необратимым изменениям.

При гидролизе вода участвует в разрыве пептидных связей, поэтому исходная длинная цепь распадается. Сначала могут образоваться более короткие пептиды, а при полном гидролизе — аминокислоты. Белки обнаруживают биуретовой реакцией: в щелочной среде с ионами меди(II) появляется фиолетовая окраска, а ксантопротеиновая реакция даёт жёлтую окраску при наличии ароматических аминокислотных остатков.

Строение, свойства и реакции белков

Таблицу удобно читать по строкам: сначала определить, о каком признаке белка говорится, затем установить условие и ожидаемый результат. Так можно отличить изменение формы молекулы от разрыва её цепи и не перепутать качественные реакции.

Разбор задач

Задача 1. Определение пептидных связей

Условие. В формуле полипептида нужно найти фрагменты, являющиеся пептидными связями, и назвать образующие цепь аминокислотные остатки. Рассмотрим условную запись H₂N–CH(R¹)–CO–NH–CH(R²)–CO–NH–CH(R³)–COOH.

1. Ищем повторяющийся фрагмент –CO–NH–. В записи он встречается два раза, значит, цепь содержит две пептидные связи.
2. Разделяем цепь по этим связям. Получаются три остатка: H₂N–CH(R¹)–CO–, –NH–CH(R²)–CO– и –NH–CH(R³)–COOH.
3. По радикалам R¹, R² и R³ определяем, каким аминокислотам они соответствуют. Число аминокислотных остатков на один больше числа пептидных связей.

Ответ. Пептидные связи — два фрагмента –CO–NH–; цепь образована тремя аминокислотными остатками, названия которых устанавливают по их радикалам.

Задача 2. Гидролиз дипептида

Условие. Записать схему гидролиза дипептида и определить продукты реакции. Обозначим аминокислоты как H₂N–CH(R¹)–COOH и H₂N–CH(R²)–COOH.

1. Соединяем первую аминокислоту карбоксильной группой со второй аминогруппой: образуется дипептид H₂N–CH(R¹)–CO–NH–CH(R²)–COOH.
2. При гидролизе добавляем воду к пептидной связи. Связь –CO–NH– разрывается, а её части превращаются в –COOH и –NH₂.
3. Записываем итог: H₂N–CH(R¹)–CO–NH–CH(R²)–COOH + H₂O → H₂N–CH(R¹)–COOH + H₂N–CH(R²)–COOH.

Ответ. При полном гидролизе дипептида образуются две исходные аминокислоты.

Задача 3. Изменения раствора белка

Условие. Объяснить действие нагревания, кислоты и соли тяжёлого металла и выбрать качественную реакцию на белок. Нужно отделить изменение пространственной формы от химического распада цепи.

1. При нагревании нарушаются слабые взаимодействия внутри белка, поэтому он денатурирует и может выпасть в осадок.
2. Добавление кислоты изменяет заряд групп и расположение цепи; белок также теряет растворимость и пространственную форму.
3. Соль тяжёлого металла связывается с функциональными группами белка и образует нерастворимое соединение. Для подтверждения пептидных связей добавляют щёлочь и соединение меди(II).

Ответ. Во всех трёх случаях возможна денатурация, а при действии соли тяжёлого металла — образование осадка. Фиолетовая биуретовая реакция подтверждает наличие пептидных связей.

Типичные ошибки

Ошибка: считать, что денатурация всегда разрывает пептидные связи. Её часто путают с разрушением всей молекулы, но обычно нарушаются только пространственные уровни, а первичная структура сохраняется. Проверьте себя: если цепь не распалась на аминокислоты, речь, скорее всего, о денатурации.

Ошибка: принимать пептидную связь за ионное или водородное взаимодействие. Такая путаница возникает потому, что все эти связи участвуют в организации белка. Ищите именно фрагмент –CO–NH–, образованный с выделением воды.

Ошибка: называть гидролиз обратимым сворачиванием белка. При гидролизе вода разрывает пептидные связи, поэтому появляются пептиды или аминокислоты. Если цепь лишь меняет форму под действием температуры, это денатурация.

Ошибка: путать биуретовую и ксантопротеиновую реакции. Фиолетовый цвет в биуретовой реакции связан с пептидными связями, а жёлтый в ксантопротеиновой — с ароматическими аминокислотными остатками. Запомнить различие помогает пара: «биуретовая — фиолетовая, ксантопротеиновая — жёлтая».

Связь с другими темами

Для понимания белков нужны знания о строении аминокислот, группах –NH₂ и –COOH, а также о конденсации и гидролизе. Белки, жиры и углеводы — основные органические вещества живых организмов, но только белки имеют полипептидное строение. Дальше эти знания помогут объяснить пищевую ценность белков, работу ферментов, передачу наследственной информации и пищеварение.

Что запомнить

• Белки — природные полимеры, мономерами которых являются аминокислоты.
• Аминокислотные остатки в белке соединены пептидными связями.
• Последовательность аминокислот образует первичную структуру белка.
• Свойства белка зависят не только от состава, но и от пространственной структуры.
• Денатурация — нарушение пространственной структуры белка под действием внешних факторов.
• При гидролизе белки распадаются сначала на пептиды, а затем на аминокислоты.
• Фиолетовая биуретовая реакция служит качественной реакцией на пептидные связи.