"Химия (базовый уровень)", Рудзитис Г.Е.,Фельдман Ф.Г.
Аминокислоты — органические соединения, в молекулах которых есть и аминогруппа, и карбоксильная группа. Такое строение позволяет им реагировать как с кислотами, так и с основаниями. Особенно важны α-аминокислоты: из них состоят белки. Различия между аминокислотами связаны с их боковыми радикалами, а соединение молекул друг с другом приводит к образованию пептидных связей. Понимание этих свойств помогает объяснить строение белков и некоторые процессы в живых организмах.
Текст подготовлен нейронной сетью по теме параграфа и не заменяет учебник — важные факты и формулировки сверяйте с ним.
Аминокислота — органическое соединение, содержащее аминогруппу −NH₂ и карбоксильную группу −COOH. Первая группа характерна для аминов, вторая — для карбоновых кислот. Чтобы распознать аминокислоту в формуле, нужно найти обе группы в одной молекуле.
α-Аминокислота — аминокислота, у которой аминогруппа связана с атомом углерода, соседним с карбоксильной группой. Буква α указывает именно на положение этого атома относительно карбоксильной группы. Это обозначение помогает отличать такие вещества от аминокислот, у которых аминогруппа находится дальше по углеродной цепи.
Амфотерность аминокислот — способность реагировать и с кислотами, и с основаниями. Она возникает потому, что в одной молекуле есть группы с противоположными свойствами: основная аминогруппа и кислотная карбоксильная. Это понятие позволяет предсказать, какие соли образуются в разных реакциях.
Пептидная связь — связь −CO−NH−, образующаяся при взаимодействии карбоксильной и аминогрупп. При её создании части молекул соединяются, а вода отщепляется. Такие связи объединяют аминокислоты в пептиды и белки.
Общая формула α-аминокислот H₂N−CH(R)−COOH показывает, что аминогруппа и карбоксильная группа присоединены к одному и тому же α-атому углерода. Буквой R обозначают боковой радикал — часть молекулы, которая может иметь разное строение. Поэтому общая схема остаётся неизменной, а конкретные аминокислоты различаются составом радикала.
Аминокислота проявляет кислотные свойства благодаря карбоксильной группе: она может отдавать протон основанию. Например, при реакции с гидроксидом натрия образуется соль, в которой водород карбоксильной группы заменён на натрий. Это объясняет, почему аминокислота способна вступать в реакции, характерные для кислот.
Основные свойства связаны с аминогруппой. Её атом азота может присоединить протон, который отдаёт кислота, поэтому при реакции с соляной кислотой образуется соль с группой −NH₃⁺. Значит, аминокислота может вести себя как основание, хотя одновременно содержит и кислотную группу.
Совмещение двух групп объясняет амфотерность: карбоксильная группа реагирует с основаниями, а аминогруппа — с кислотами. В водном растворе часто происходит перенос протона от −COOH к −NH₂. Так возникает цвиттер-ион H₃N⁺−CH(R)−COO⁻: в одной частице есть и положительный, и отрицательный заряды, хотя суммарный заряд равен нулю.
При соединении аминокислот карбоксильная группа одной молекулы взаимодействует с аминогруппой другой. От карбоксильной части отщепляется −OH, от аминогруппы — H; вместе они образуют воду, а между оставшимися частями появляется связь −CO−NH−. Состав и строение радикала при этом не заменяют реакционные группы, но влияют на растворимость, реакционную способность и биологическое значение аминокислоты.
Используйте таблицу как схему: сначала найдите в формуле участвующие группы, затем установите, с каким веществом они реагируют и к какому результату это приводит.
Запись цвиттер-иона помогает увидеть перенос протона внутри молекулы, а фрагмент −CO−NH− — место соединения аминокислот. Сопоставление строк показывает, что разные свойства объясняются разными участками одной молекулы.
| Что сравнивается | Обобщённая запись | Что объясняет |
|---|---|---|
| Строение молекулы | H₂N−CH(R)−COOH | Наличие аминогруппы, карбоксильной группы и переменного радикала R |
| Кислотные свойства | −COOH + OH⁻ → −COO⁻ + H₂O | Реакцию карбоксильной группы с основанием |
| Основные свойства | −NH₂ + H⁺ → −NH₃⁺ | Присоединение протона аминогруппой при реакции с кислотой |
| Амфотерность | Реакции с кислотами и основаниями | Сочетание кислотной и основной групп в одной молекуле |
| Образование цвиттер-иона | H₂N−CH(R)−COOH ⇌ H₃N⁺−CH(R)−COO⁻ | Внутренний перенос протона и появление двух зарядов |
| Образование пептидной связи | −COOH + H₂N− → −CO−NH− + H₂O | Соединение аминокислот с отщеплением воды |
Решение.
Ответ: аминогруппа и карбоксильная группа; глицин, α-аминокислота.
Решение.
H₂NCH₂COOH + HCl → [H₃N⁺CH₂COOH]Cl⁻
H₂NCH₂COOH + NaOH → H₂NCH₂COONa + H₂O
Ответ: уравнения записаны; первая реакция подтверждает основные свойства, вторая — кислотные.
Решение.
Ответ: образуется глицилаланин с пептидной связью −CO−NH−; при реакции 1 моль глицина с 1 моль аланина выделяется 18 г воды. Для другого количества реагентов массу нужно пересчитать по уравнению реакции.
Считают аминокислотой любое вещество, в котором найдена только аминогруппа или только карбоксильная группа. Ошибка возникает, если распознавать вещество по одному знакомому фрагменту, не проверяя остальную формулу. Аминокислота должна содержать обе группы в одной молекуле; проверьте наличие −NH₂ и −COOH.
Путают положение аминогруппы и относят к α-аминокислотам соединение, где она находится не у соседнего с карбоксильной группой атома углерода. Обычно при этом считают атомы углерода неверно или не замечают, от какой группы начинается отсчёт. Проверьте, соединены ли аминогруппа и карбоксильная группа с одним и тем же α-атомом углерода.
Записывают реакцию аминокислоты только как кислотную или только как основную. Причина — внимание лишь к одной функциональной группе, хотя в молекуле присутствуют обе. Для самопроверки отдельно рассмотрите реакцию с кислотой и с основанием: аминогруппа принимает протон, а карбоксильная группа взаимодействует с основанием.
При образовании пептидной связи забывают исключить воду или соединяют группы с неправильными атомами. Так происходит, если механически поставить фрагмент −CO−NH−, не проследив, какие части отщепляются. Проверьте, что связь возникла между углеродом карбоксильной группы и азотом аминогруппы, а удалённые OH и H составили H₂O.
Для изучения аминокислот нужны знания о строении органических соединений, функциональных группах, карбоновых кислотах и аминах: именно они помогают объяснить реакции двух частей молекулы. Тема продолжает изучение органических веществ и подводит к пониманию строения пептидов и белков, состоящих из остатков аминокислот. Эти знания применяются при изучении биохимии, питания и синтетических полимеров, свойства которых зависят от состава и связей между частицами.
Почему аминокислоты называют амфотерными соединениями?
В молекуле аминокислоты есть основная аминогруппа и кислотная карбоксильная группа. Поэтому аминокислота реагирует и с кислотами, и с основаниями.
Чем α-аминокислота отличается от других аминокислот?
У α-аминокислоты аминогруппа связана с атомом углерода, соседним с карбоксильной группой. В общей формуле H₂N−CH(R)−COOH это центральный атом углерода.
Почему аминокислоты существуют в виде цвиттер-ионов?
Протон карбоксильной группы может перейти к аминогруппе внутри той же молекулы. Возникают частицы с положительным зарядом на −NH₃⁺ и отрицательным на −COO⁻; такой ион называют цвиттер-ионом.
Как определить, где образуется пептидная связь?
Она возникает между углеродом карбоксильной группы одной аминокислоты и азотом аминогруппы другой. В результате получается фрагмент −CO−NH−.
Почему при образовании пептида выделяется вода?
При соединении аминокислот от карбоксильной группы отщепляется −OH, а от аминогруппы — атом водорода. Они образуют молекулу H₂O, а оставшиеся части молекул соединяются.
§ 37. Аминокислоты
