§ 27. Белки

Определения и обозначения

Белки — природные высокомолекулярные органические вещества, построенные из остатков аминокислот. В их состав входят углерод, водород, кислород и азот, а некоторые белки содержат также серу и другие элементы. Белки служат строительным материалом клеток, участвуют в переносе веществ и ускоряют реакции. Их полимерное строение помогает понять, почему множество белков может отличаться составом и свойствами.

Пептидная связь — связь между аминогруппой одной аминокислоты и карбоксильной группой другой, возникающая с выделением воды. Её характерный фрагмент записывают как —CO—NH—. Благодаря этой связи аминокислотные остатки соединяются в длинные цепи, из которых построены белки.

Структуры белка — уровни организации белковой молекулы: первичная, вторичная, третичная и, у некоторых белков, четвертичная. Они описывают путь от последовательности аминокислот до сложной пространственной формы. Различать уровни нужно, чтобы объяснять свойства белка и изменения, происходящие при его обработке.

Денатурация — нарушение пространственной организации белка под действием температуры, кислот, щелочей и других факторов. При этом пептидные связи не обязательно разрываются: обычно сначала меняются взаимодействия, удерживающие форму цепи. Понятие помогает отличать изменение формы белка от его химического расщепления.

Как это устроено

Белки считают полимерами, потому что в их молекулах много аминокислотных остатков, соединённых в цепь. Остатки не обязательно одинаковы: аминокислоты различаются боковыми группами и химическими свойствами. Поэтому важны не только число звеньев, но и их состав и порядок. Даже замена одного остатка может изменить взаимодействия внутри цепи и повлиять на свойства белка.

Пептидная цепь образуется в реакции конденсации: карбоксильная группа одной аминокислоты соединяется с аминогруппой другой. Гидроксильная группа —OH от карбоксильной группы и атом водорода от аминогруппы образуют воду, а оставшиеся части связываются фрагментом —CO—NH—. Так из двух аминокислот получается дипептид, а повторение реакции удлиняет цепь. Число молекул воды соответствует числу возникших пептидных связей.

Одна цепь приобретает сложную форму, потому что последовательность аминокислот задаёт расположение групп, способных взаимодействовать друг с другом. Водородные связи помогают формировать спираль или складчатый слой, а дисульфидные и другие взаимодействия могут сближать удалённые участки цепи. В результате формируется третичная структура, а у некоторых белков соединяются несколько цепей. Значит, сворачивание зависит от химических свойств составляющих цепь остатков.

Пространственная форма определяет, какие участки белка доступны для взаимодействия с другими веществами. Поэтому она влияет на растворимость, механические свойства и биологическую активность молекулы. Если форма меняется, белок может хуже растворяться, утратить прочность или перестать выполнять свою функцию. Так строение связывает состав белка с его свойствами.

Денатурация и гидролиз отличаются тем, что разрушают разные элементы строения. При денатурации обычно нарушаются взаимодействия, поддерживающие вторичную и третичную структуры, но цепь может оставаться целой. При гидролизе разрываются пептидные связи: вода участвует в реакции, а из белка образуются более короткие пептиды или аминокислоты. Поэтому денатурация меняет форму, а гидролиз — состав и длину цепи.

Уровни организации белковой молекулы

Сравнивайте уровни слева направо: каждый следующий описывает более сложную организацию белка. При чтении таблицы проследите, какие связи удерживают уровень и к чему приводит его нарушение. Примеры показывают типичные структуры, а не единственно возможные варианты.

Разбор задач

Задача 1. Запишите образование дипептида из глицина NH₂—CH₂—COOH и аланина NH₂—CH(CH₃)—COOH, обозначьте пептидную связь и укажите число молекул воды. Нужно соединить карбоксильную группу глицина с аминогруппой аланина: именно так образуется фрагмент —CO—NH—.

1. В глицине выделяем группу —COOH, в аланине —NH₂.
2. Удаляем OH от карбоксильной группы и H от аминогруппы; они образуют H₂O.
3. Соединяем оставшиеся части: NH₂—CH₂—CO—NH—CH(CH₃)—COOH. Фрагмент —CO—NH— отмечает пептидную связь.

Ответ: образуется дипептид NH₂—CH₂—CO—NH—CH(CH₃)—COOH и одна молекула воды.

Задача 2. Определите молекулярную формулу и относительную молекулярную массу этого дипептида. Сначала складываем состав двух аминокислот, затем вычитаем воду, отщепившуюся при образовании единственной пептидной связи.

1. Формула глицина — C₂H₅NO₂, аланина — C₃H₇NO₂.
2. Складываем: C₂H₅NO₂ + C₃H₇NO₂ = C₅H₁₂N₂O₄.
3. Вычитаем H₂O: получаем C₅H₁₀N₂O₃.
4. Считаем Mr: 5 · 12 + 10 · 1 + 2 · 14 + 3 · 16 = 134.

Ответ: формула дипептида C₅H₁₀N₂O₃, относительная молекулярная масса Mr = 134.

Задача 3. В пробе белка массой 5,0 г массовая доля азота составляет 16%. Найдите массу азота и объясните, почему реакция с азотной кислотой может быть качественной реакцией на белок. Для расчёта переводим процент в долю, а для объяснения связываем наблюдаемый цвет с составом белка.

1. Записываем формулу: m(N) = w(N) · m(пробы).
2. Подставляем данные: m(N) = 0,16 · 5,0 г = 0,80 г.
3. Белки содержат азот, но жёлтое окрашивание при действии азотной кислоты связано прежде всего с нитрованием ароматических остатков некоторых аминокислот.

Ответ: масса азота равна 0,80 г. Жёлтое окрашивание может служить качественным признаком белка, если в нём есть подходящие ароматические остатки.

Типичные ошибки

Ошибочно считать пептидной связью любую связь между атомами углерода и азота. Это происходит, если ориентироваться только на элементы, не учитывая строение фрагмента. Пептидная связь имеет вид —CO—NH— и соединяет остатки аминокислот; проверьте, что рядом с азотом есть карбонильная группа —CO—.

Первичную структуру иногда принимают за пространственную форму молекулы. Причина — привычное представление о сложенном белке как о едином объекте, хотя первичная структура описывает только порядок аминокислот. Проверьте себя вопросом: «Я перечисляю остатки или описываю форму?» Последовательность означает первичную структуру.

Неверно утверждать, что при любой денатурации разрываются пептидные связи. Путают денатурацию с гидролизом, потому что оба процесса изменяют белок. Обычно при денатурации сначала нарушаются взаимодействия, удерживающие пространственную форму, а цепь остаётся целой. Если разрушаются пептидные связи и цепь укорачивается, речь идёт о гидролизе.

При составлении пептида можно забыть вычесть воду или вычесть её несколько раз. Ошибка возникает, если не подсчитать образовавшиеся связи. На каждую пептидную связь приходится одна молекула воды: у дипептида одна связь и одна вода, у цепи из n остатков — n − 1 связей и столько же молекул воды.

Связь с другими темами

Для изучения белков пригодятся знания о строении аминокислот и функциональных группах —NH₂ и —COOH, а также о реакциях конденсации и гидролиза. Понимание строения белков помогает объяснить работу ферментов, значение белковой пищи и участие белков в обмене веществ и жизни клетки. Позже эти знания понадобятся при изучении нуклеиновых кислот и других биополимеров. Они также помогают разбираться в качественных реакциях органических веществ.

Что запомнить

• Белки — полимеры, мономерами которых являются аминокислотные остатки.
• Аминокислоты соединяются пептидными связями —CO—NH—.
• Последовательность аминокислот образует первичную структуру белка.
• Пространственная форма белка определяет его свойства и биологическую активность.
• Денатурация изменяет пространственную организацию белка.
• Гидролиз белка приводит к разрыву пептидных связей.
• Белки дают характерные качественные реакции благодаря своему химическому составу.