§ 25. Белки

Определения и обозначения

Белки (протеины) — высокомолекулярные природные соединения, построенные из остатков аминокислот. Они входят в состав клеток и организмов и выполняют разные функции: например, некоторые белки ускоряют химические реакции, другие переносят вещества или образуют ткани. Понимание того, из каких звеньев состоят белки, помогает объяснить их разнообразие и работу.

Пептидная связь — связь между остатками аминокислот, возникающая при взаимодействии карбоксильной группы одной аминокислоты с аминогруппой другой и отщеплении воды. Её условно записывают как фрагмент –CO–NH–. Именно такие связи соединяют аминокислотные остатки в цепь, поэтому их число позволяет судить о длине линейного полипептида.

Первичная структура белка — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи, соединённых пептидными связями. Это не форма молекулы в пространстве, а порядок её звеньев, который можно представить как запись буквами или названиями аминокислот. Такая последовательность важна, потому что она влияет на дальнейшее сворачивание цепи.

Денатурация — нарушение природной пространственной структуры белка под действием внешних факторов, обычно без разрыва пептидных связей. Белок при этом может изменить форму и утратить прежние свойства, например способность ускорять реакцию. Это понятие помогает отличить изменение формы молекулы от разрушения самой аминокислотной цепи.

Как это устроено

Белковая цепь образуется, когда аминогруппа одной аминокислоты соединяется с карбоксильной группой другой. При этом от двух групп отщепляются атомы, образующие молекулу воды, а между оставшимися частями возникает пептидная связь. Если реакция повторяется, к цепи присоединяются новые аминокислотные остатки. Поэтому белок можно рассматривать как полимер, в котором звенья связаны определённым химическим способом.

У разных белков различается порядок аминокислотных остатков, то есть первичная структура. Эта разница важна не сама по себе: боковые части аминокислот взаимодействуют между собой и с окружающей средой, из-за чего участки цепи притягиваются или отталкиваются. В результате цепь начинает сворачиваться определённым образом. Поэтому изменение последовательности может повлиять на форму белка, его свойства и способность выполнять свою функцию.

Вторичная структура появляется, когда отдельные участки цепи укладываются в упорядоченную форму. Её поддерживают взаимодействия между группами, входящими в состав полипептидной цепи, прежде всего водородные связи. При дальнейшем сворачивании возникает третичная структура — общая трёхмерная форма одной цепи. Её устойчивость обеспечивают разные взаимодействия между участками молекулы, в том числе водородные, ионные, гидрофобные, а у некоторых белков — дисульфидные связи.

Не каждый белок состоит только из одной полипептидной цепи. Если несколько цепей объединяются в общий комплекс, их взаимное расположение образует четвертичную структуру. Она возникает благодаря взаимодействиям между отдельными цепями и нужна тем белкам, чья работа зависит от согласованного действия нескольких частей. Следовательно, уровни структуры описывают организацию белка от последовательности звеньев до объединения цепей в одну молекулу.

Нагревание, изменение кислотности среды и некоторые другие воздействия могут нарушать взаимодействия, удерживающие пространственную форму белка. Тогда молекула разворачивается или меняет укладку, поэтому её свойства, например растворимость или активность, изменяются. Если пептидные связи не разорваны, первичная структура сохраняется; при возвращении подходящих условий некоторые белки способны свернуться снова. Если же цепь разрушена, восстановить исходный белок таким способом нельзя.

Уровни организации структуры белка

Используйте таблицу, чтобы идти от простого уровня организации к более сложному: сначала порядок звеньев, затем укладка участков и всей цепи, а после — объединение нескольких цепей. В столбце о стабилизации указано, какие связи или взаимодействия удерживают соответствующий уровень. Четвертичную структуру рассматривают только тогда, когда белок образован несколькими полипептидными цепями.

Разбор задач

Задача 1. Запишите образование дипептида из глицина и аланина. Укажите, какие группы реагируют и какая связь образуется. Дипептид может иметь разный порядок аминокислот, поэтому сначала выберем вариант, в котором карбоксильная группа глицина соединяется с аминогруппой аланина.

1. Запишем формулы аминокислот: глицин NH₂–CH₂–COOH, аланин NH₂–CH(CH₃)–COOH. В выбранном варианте реагируют группа –COOH глицина и группа –NH₂ аланина.
2. При соединении от карбоксильной группы отходит OH, а от аминогруппы — H. Эти части образуют молекулу воды H₂O, поэтому в продукте остаётся связь между углеродом карбонильной группы и азотом.
3. Запишем уравнение: NH₂–CH₂–COOH + NH₂–CH(CH₃)–COOH → NH₂–CH₂–CO–NH–CH(CH₃)–COOH + H₂O. Фрагмент –CO–NH– является пептидной связью, а полученный продукт содержит два аминокислотных остатка.

Ответ: реагируют карбоксильная группа глицина и аминогруппа аланина; образуются дипептид с пептидной связью –CO–NH– и молекула воды.

Задача 2. В фрагменте полипептида содержится 12 аминокислотных остатков. Определите число пептидных связей и число молекул воды, выделившихся при его образовании. Считаем, что фрагмент представляет собой линейную цепь без замкнутых участков. Каждое соединение соседних звеньев даёт одну связь и сопровождается отщеплением одной молекулы воды.

1. Обозначим число остатков через n. Здесь n = 12, а для линейной цепи число связей равно n − 1, потому что связями соединены пары соседних звеньев.
2. Подставим значение: 12 − 1 = 11. Значит, цепь содержит 11 пептидных связей.
3. При образовании каждой пептидной связи выделяется одна молекула воды. Поэтому число молекул воды совпадает с числом связей и тоже равно 11.

Ответ: 11 пептидных связей и 11 молекул воды. Проверить вычисление можно, представив 12 остатков как ряд: чтобы соединить 12 звеньев в одну линию, нужно 11 промежутков между ними.

Задача 3. Белок нагрели, после чего он утратил активность, но его аминокислотная последовательность сохранилась. Объясните, какое изменение произошло и почему изменились свойства белка. В условии указано, что порядок звеньев не изменился, поэтому разрыв пептидной цепи не является главным объяснением. Нужно проверить, что могло измениться при нагревании.

1. Нагревание может нарушить слабые взаимодействия, поддерживающие пространственную форму белка. В результате меняются его вторичная и третичная структуры, а у белка из нескольких цепей может нарушиться и четвертичная структура.
2. Активность белка зависит от его формы: участки молекулы должны быть расположены так, чтобы связывать нужные вещества или выполнять другую функцию. После изменения формы необходимые участки перестают работать подходящим образом.
3. Поскольку аминокислотная последовательность сохранилась, первичная структура не разрушена. Это денатурация, а не гидролиз: при гидролизе разрываются пептидные связи и изменяется сама цепь.

Ответ: произошла денатурация. Белок утратил активность из-за нарушения пространственной структуры, хотя его первичная структура сохранилась.

Типичные ошибки

Ошибка 1. Считать, что пептидная связь — это любая связь между двумя аминокислотами. Такую ошибку допускают, если запоминают только итоговое название и не обращают внимания на ход реакции. Проверьте себя: должны реагировать карбоксильная и аминогруппа, отщепляться вода, а в продукте появляться фрагмент –CO–NH–.

Ошибка 2. Называть первичной структурой пространственную форму белка. Путаница возникает потому, что все уровни описывают строение одной молекулы. Чтобы проверить ответ, спросите себя, идёт ли речь о порядке аминокислотных остатков: если да, это первичная структура, а форма цепи относится к более высоким уровням.

Ошибка 3. Полагать, что денатурация обязательно разрывает пептидные связи. Это происходит, если денатурацию смешивают с разрушением полимерной цепи. Проверьте себя по условию: если последовательность остатков сохранилась, первичная структура не нарушена, а изменились более высокие уровни; разрыв пептидных связей характерен для гидролиза.

Ошибка 4. Считать, что в цепи из n остатков имеется n пептидных связей. Обычно считают звенья, но забывают, что связи располагаются между ними. Нарисуйте ряд из нескольких остатков и пересчитайте промежутки: для n звеньев их n − 1, поэтому и связей в линейной цепи на одну меньше.

Связь с другими темами

Для понимания образования белков нужно знать строение аминокислот и различать аминогруппу и карбоксильную группу. Реакции конденсации объясняют, почему при соединении звеньев выделяется вода. Представления о химических связях и межмолекулярных взаимодействиях помогают понять, как полипептидная цепь приобретает пространственную форму. Эти знания пригодятся при изучении ферментов, обмена веществ, наследственной информации и биохимических процессов в клетке.

Что запомнить

• Белки — природные полимеры, мономерными звеньями которых служат остатки аминокислот.
• Аминокислотные остатки в полипептидной цепи соединены пептидными связями.
• При образовании линейной цепи из n аминокислотных остатков возникает n − 1 пептидная связь.
• Первичная структура белка — последовательность аминокислотных остатков.
• Пространственная структура белка связана с его свойствами и функциями.
• Денатурация нарушает пространственную структуру белка; гидролиз разрывает пептидные связи.